بر مدار هیچ

Phosphatase


مقدمه:فسفاتازهای خون که نام مناسبتر آن فسفومنو استراز یا ارتو فسفریک استر منوهیدرولاز است شامل دو نوع  اصلی  هستند ph مطلوب این فسفاتاز 5 است آلکالن فسفاتازها و اسید فسفاتازها هر یک دارای ایزوآنزیم های مختلفی هستند.اسید فسفات اولین بار در سال 1925 در ادرار یافت شد.مقدارش در ادرار مردان خیلی بیشتر از زنان بود.بزودی مشخص شد که منبع پروستات حاوی مقادیر زیادی از این آنزیم است.نوع دیگری از اسید فسفاتاز در اریتروسیتها و پلاکتها وجود دارد که با نوع پروستات آن تفاوت دارد.

ساختار آنزیم:

آنزیم اسید فسفاتاز یک پروتئین است که از چندین زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است و ساختار فضایی آن به گونه ای است که پس از قرار گیری جایگاه فعال آن در سوبسترایش یعنی پارانیتروفنیل فسفات(PNPP) فعال شده و واکنش مربوطه را انجام می دهد.

 نحوه عمل در واکنش ها:

به دسته آنزیم های هیدرولاز تعلق دارد وبه صورت چندین ایزوآنزیم با عملکرد آنزیمی رایج (شکست هیدرولیتیک استرهای منو فسسفات) وجود دارد.زیرا هدف کاتالیز ،هیدرولیز یک پیوند شیمیایی است.به ویژه اسید فسفاتاز گروه های فسفات پیوند شده را هدف قرار داده و می شکند.

مقدار آنزیم و فعالیت در بافت ها:

اسید فسفاتاز به طور طبیعی در همه جا وجود دارد و شاید یکی از منابعی که بیشترین تمرکز را در آن دارد غده پروستات باشد که این واقعیت توسط شمی دانهای بالینی کشف شد کسانی که سطح آنزیم در سرم را به عنوان شاخصی از سرطان پروستات اندازه می گیرند.فرم های مختلف اسید فسفاتاز در ارگانهای مختلف یافت می شوند و سطح سرمی آنها به عنوان یک علامت تشخیصی برای بیماری بافت مربوطه استفاده می شود. به عنوان مثال سطح بالای اسید فسفاتاز پروستات ممکن است نشانگر احتمال سرطان پروستات باشد.

 

آنزیم های  فسفاتاز همچنین توسط میکرو ارگانیسم های خاک برای دستیابی به فسفات های باند شده در مواد غذایی استفاده می شوند.سنجش سرعت فعالیت این آنزیم ها ممکن است برای اثبات نیاز فیزیولوژیکی به فسفات ها در خاک استفاده شود.بعضی ریشه های گیاهی به ویژه ریشه های خوشه ای،کربوکسیلات تراوش می کنند که فعالیت اسید فسفاتازی دارد که به حرکت فسفر در خاک های فقیر کمک می کند.انواع،ACPP(Aq)،Aq2،Acp1،اسید فسفاتاز پروستات،Aq05،اسید فسفاتاز مقاوم به تارتاریک اسید،ACP6،AcpT، اسید فسفاتاز بیضه،اسید فسفاتاز بافت یا اسید فسفاتاز لیزوزم اسید فسفاتاز به طور عمده ای با تمرکز بالا در پروستات و حدود 100 برابر بیشتر در مایع منی نسبت به سایر مایعات بدن یافت می شود.


+ نوشته شده در  Mon 28 Nov 2011ساعت 1:24 PM  توسط   | 

Amino acid

اسیدهای آمینه (آمینو اسیدها):

اسیدهای آمینه (دارای کربنی که سه عامل آن همیشه ثابت است و یک عامل متغییر دارد.COOH, NH2.Hهمیشه ثابتند )که زیربنای اصلی پروتئین ها هستند، فعالیت های زیستی متنوعی در سلول زنده برعهده دارند. با وجود این تنها۲۰ نوع اسید آمینه در ساختمان پروتئین ها شرکت میکند.تمام اسید های آمینه موجود در ساختار پروتئین ها از نوع L هستند.
اسیدهای آمینه را بر مبنای خصوصیتی که در نظر میگیرند به گروههای مختلفی تقسیم بندی میکنند. مثلا اگر بخواهیم آمینواسید ها را بر اساس خصوصیات ساختمانی و عوامل شیمیایی تقیسم بندی کنیم در ۷ گروه قرار میگیرند، و اگر بخواهیم بر اساس قطبی یا غیر قطبی بودن زنجیر جانبی آنها تقسیم بندی کنیم در ۴ گروه قرار میگیرند و …..

تقسیم بندی بر اساس خصوصیات ساختمانی و عوامل شیمیایی :

۱-اسیدامینه که زنجیر جانبی آنها خطی است:
گلایسین، آلانین، والین ،لوسین، ایزو لوسین،
۲- آمینو اسیدهایی که زنجیر کربنی آنها شامل گروه هیدروکسیل(OH) است:
سرین، ترئونین، تیروزین
۳- آمینو اسیدهایی که زنجیر کربنی آنها حاوی گوگرد است:
متیونین، سیستئین
۴- اسید آمینه هایی که دارای یک عامل اسیدی یا مشتقات آمیدی هستند:
آسپاراژین، اسیدآسپارتیک ، گلوتامین، اسیدگلوتامیک
۵-آمینو اسیدهایی با گروه بازی در زنجیر کربنی:
آرژنین، هیستیدین، لیزین
۶-آمینو اسیدهای دارای حاقه عطری:
هیستیدین، فنیل آلانین، تیروزین، تریپتوفان
۷-اسیدامینه ایمینو اسید:
پرولین

اهمیت ریشه های کربنی(جانبی) آمینو اسیدها:

۱-زنجیر جانبی خطی آمینو اسیدهای آلانین، والین، لوسین ، ایزولوسین، و همچنین ریشه های حلقوی فنیل آلانین
،تیروزین و تریپتوفان، خاصیت غیر قطبی (آب گریز) دارند به همین علت این امینو اسیدها بیشتر در ساختمان
پروتئین های سیتوزول یافت میشوند.
۲-ریشه های جانبی دارای بار الکتریکی (آمینو اسیدهای اسیدی و بازی) با ایجاد پیوند یونی یا نمکی موجب ثبات بیشتر
ساختمان سه بعدی پروتئین ها میشود که این امر در هموگلوبین ها نقش مهمی دارد.
۳-ریشه ایمیدازول در هیستیدین نقش متفاوت تری به این آمینو اسید میدهد به طوری که باعث میشود این آمینو اسید هم به
صورت اسیدی و هم بازی عمل کند ،ولی در حالت هیستیدین فاقد بار است.
۴-گلایسین که کوچکترن اسید امینه است در زنجیره پروتئین ها در مکان هایی جای میگیرد که رشته پپتیدی با تاخوردگی
همراه است.
۵- عاملOH سرین و عاملSH سیستئین، نقشهای مهمی در واکنشهای کاتالیزوری بر عهده دارند.
۶- عامل OH سرین ، ترئونین، تیروزین، در فعالیت های فسفریلاسیون پروتئینها و فعال و غیر فعال شدن آنها نقش مهی دارند.

اهمیت زیست پزشکی:

انسان و سایر پستانداران تعدادی از اسیدآمینه ها را که به اسیدامینه ضروری معروفند نمیتوانند به اندازه کافی بسازند، از طرفی
برای رشد طبیعی و سلامتی باید این ده (متیونین، ترئونین، لیزین، هیستیدین، فنیل الانین، تریپتوفان، لوسین، ایزو لوسین، والین)
نوع اسید امینه که برای بدن لازمند به مقدار کافی از طریق موا غذایی تامین گردند.
اسیدهای آمینه در شکل پروتئینی خود فعالیت های زیستی زیادی دارندو از نظر ساختمانی، هورمونی، کاتالیزوری برای زندگی
و سلامت ضروری هستند.
بروز اختلالات ژنتیکی در متابولیسم اسید های امینه باعث بیماری میشود.مثلا بیماری فنیل کتونوری و بیماری ادرار شربت
افرا(maple syrup urine) حاصل بروز اختلال در متابولیسم برخی اسیدهای امینه است که اگر به موقع درمان نشود باعث
عقب افتادگی ذهنی و مرگ زودرس میشود.اختلال در نقل و انتقال فعال اسیدهای امینه خاص به داخل سلول باعث دفع انها از
بدن میشود(aminoaciduria) .

پپتید و پروتئین:

آمینو اسیدها که مونومرهای پپتیدها هستند و در اثر پلیمر شدن توسط پیوندهای پپتیدی اسکلت اصلی ساختمان پروتئین ها رو ایجاد میکنند به صورت L هستند.

پیوند پپتیدی:

پیوندی که بین دو اسید امینه وجود دارد .همیشه این پیوند بدین صورت است که اسیدامینه اولی از قسمت کربوکسیل خود (COOH) خود با عامل آمین اسید امینه دوم(NH2) پیوندایجاد میکند .پس به طور قراردادی در فرمول ساختمانی پپتیدها گروه آمین انتهایی را در طرف چپ و گروه کربوکسیل را در طرف راست قرار میدهند.

نام گذاری پپتیدها:

در پپتیدها اگر گروه آلفا کربوکسیل اسیدآمینه در پیوند شرکت کند آن را ریشه آمینو اسیل مینامیم و برای خواندن آن به جای لفظ ine یا ateبرای آنها لفظ yl را به کار میبریم.مثلا لیزین تبدیل به لیزیل میشود یا آسپارتات تبدیل به آسپارتیل میشود. هرگاه بخواهیم یک پپتید را نام گذاری کنیم ،آنرا به عنوان مشتق ریشه آمینو اسید مربوط به گروه کربوکسیل انتهایی مشخص میکنیم.
مثلا تری پپتید (lys-leu-Gln) را به عنوان یک مشتق گلوتامین (لیزیل-لوسیل-گلوتامین) مینامند.لفظ ine در گلوتامین به این معناست که گروه α-کربوکسیل گلوتامین در پیوند شرکت نکرده است.

آمینو اسیدها علاوه بر علائم اختصاری سه حرفی با علائم یک حرفی نیز مشخص میشوند.

پروتئینها:

پروتئین ها از اجزای بسیار مهم سلول اند. در واقع میتوان گفت پروتئین ها نشانگر توالی DNA هستند چون توالی DNA هست که به پروتئین ترجمه میشود.و پروتئین ها نقشهای بسیار مهمی در سلول به عهده دارند :بعضی هورمونها وآنزیمها که پروتئینی هستند، پروتئین ها در غشای سلول نقش های مختلفی دارند،حتی ریبوزومها که در ساخت پروتئین نقش دارند یکی از اجزایشان پروتئین است و….(مبحث پروتئین بسیارمهم و گسترده است که در مورد آن بحث خواهیم کرد).

ساختمان پروتئین:

پروتئین ها ۴ ساختار دارند که در شکل زیر مشاهده میکنید:
A :ساختمان اول که شامل ترتیب و توالی اسیدهای آمینه است.
B:ساختمان دوم شامل ساختار صفحات آلفا و بتاست.
C:ساختمان سوم که نیروهای آب گریز در آن نقش دارند و باعث میشود پروتئین شکل گلوبولار به خود بگیرد.
D: پروتئین به شکل الیگومر خواهد بود یعنی شامل چند زنجیره پروتئینی خواهد بود.

روشهای مطالعه ساختمان پروتئین ها:

همانطور که گفته شد ترتیب و توالی قرار گرفتن اسیدهای آمینه در یک زنجیز ساختمان اولیه را را تشکیل میدهد . این ساختمان اول مهمتر از ساختمانهای دیگر است چون اگر تخریب شود پروتئین قدرت بازسازی خود را از دست میدهد.نیروههای درگیر در ساختمان اولیه پروتئین ها نیروهای پپتیدی و نیروی دی سولفیدی(بین دو اتم گوگرد موجود در دو زنجیر مجاور دو اسید امینه)هستند.که این پیوند دی سولفیدی باعث استحکام بیشتر زنجیره های پلی پپتیدی میشود.برای مطالعه باید پیوند دی سولفیدی شکسته شود که این پیوند توسط مواد اکسید کننده مثل اسید پرفرمیک صورت میگیرد. همچنین میتوان از ترکیبات احیا کننده استفاده کرد و پیوند دی سولفیدی را احیا نمود.
برای تعیین ساختار اول بعد از شکستن پیوندهای دی سولفیدی با به کار گیری آنزیم های هیدرولیز کننده و روش های شیمیایی نوع و توالی اسید های آمینه موجود در ساختار پروتئین ها تعیین میگردد:

آنزیم های هیدرولیز کننده:

۱-اگزو پپتیداز: که اسیدامینه انتهایی را جدا میکند:
الف)امینوپپتیداز: که اسید امینه N انتهایی را از بقیه جدا میکند ب)کربوکسی پپتیداز:که اسیدآمینه C انتهایی را از زنجیر جدا میکند.
۲-آندوپپتیداز:که پیوندهای پپتیدی را در داخل یک زنجیر پلی پپتیدی هیدرولیز میکند:
الف)تریپسین:که پیوند پپتیدی بین لیزین وآرژنین را با دیگر اسیدآمینه ها قطع میکند
ب)کیموتریپسین:پیوند پپتیدی اسید آمینه های حلقوی مانند تیروزین و فنیل آلانین را با اسید آمینه بعدی قطع میکند
ج:پپسین: پیوند پپتیدی قبل از اسید های آمینه حلقوی را قطع میکند( یعنی عامل NH اسیدآمینه حلقوی آزاد میشود).

روشهای شیمیایی:

۱-استفاده از HCL و سپس به کمک روشهای کروماتوگرافی، نوع و مقدار اسیدهای آمینه را تعیین میکنند
۲-تعیین اسید آمینه N انتهایی:
الف:روش سانگریا دی نیترو فلورو بنزن
ب)روش ادمن یا فنیل ایزو تیوسیانات
ج)روش آمینو پپتیداز
۳-تعیین اسید آمینه cانتهایی: استفاده از آنزیم کربوکسی پپتیداز
۴-هیدرولیز ناکامل یک زنجیر پلی پپتیدی به وسیله HCL
5-قطع زنجیر پلی پپتیدی به وسیله بروموسیانوژن (BrCN)

ساختمان هموگلوبین:

هموگلوبین از چهار زنجیر پلی پپتیدی یعنی دو زنجیر α و دو زنجیرβ تشکیل شده است.هر یک از زنجیره ها دارای ردیف اسیدهای آمینه مشخصی هستند لیکن دارای شباهتهائی ما بین ردیف های اسید های آمینه دو زنجیر میباشند.در ساختمان سوم زنجیر α و زنجیر β و مولکول میوگلوبین شباهتهای زیادی مشاهده میشود.مولکول میوگلوبین و زنجیر β ی هموگلوبین دارای ۸ آلفا هلیکس میباشند. در حالی که تعداد آلفا هلیکس ها درزنجیر α هفت عدد است.اکثر اسید های آمینه که در سطوح درونی مولکول هموگلوبین و زنجیره های آلفا و بتا قرار گرفته اند از نوع آب گریز میباشند.بدین ترتیب هموگلوبین مولکولی است که در درون خود حالت موم مانند و صابونی به خود میگیرد و آب نمیتواند به داخل آن نفوذ کند. هر یک از زنجیره های همو گلوبین یک حلقه هم را در درون خود جای داده است و این حلقه هم در میان اسید آمینه های آب گریز قرار گرفته است

ساختمان شیمیایی هم(HEME):

هم یک حلقه پورفیرین چهار پیرولی است که حاوی یک اتم آهن است. چهار متیل، دو وینیل، دو پروپیونات ریشه های جانبی این حلقه هستند. این ریشه های جانبی می توانند ۱۵ نوع ایزومر از حلقه پورفیرین به وجود آورند ولی تنها نهمین ایزومر(IX) در ساختمان هم شرکت میکنند.اتم آهن درهم میتواند به صورت فرو یا فریک باشد. و فقط نوع فرو میتواند در انتقال اکسیژن شرکت کند.

 

چگونگی انتقال اکسیژن به وسیله هموگلوبین و میو گلوبین:

انتقال اکسیژن در بدن بر اساس واکنشهای شیمیایی بین مولکول اکسیژن و هم انجام میگیرد.هموگلوبین در گویچه های قرمز وجود دارد و حمل اکسیژن از ریه ها به بافتهای محیطی و بازگرداندن گازکربنیک از بافتهای محیطی به ریه ها را بر عهده دارد.و میوگلوبین که در سلولهای عضلانی وجود دارد مخزن اکسیژن داخل سلولی بوده و در انتقال اکسیژن در داخل سلول شرکت میکند.

در پیوند اکسیژن با میوگلوبین ، هر گاه غلظت اکسیژن مولکولی در محیط اطراف میوگلوبین افزایش یابد ،میزان ترکیب اکسیژن باهم نیز افزایش می یابد و به همین ترتیب کاهش غلظت اکسیژن منجر به کاهش میزان ترکیب آن با هم میشود. این رابطه ی تغییرات میزان ترکیب اکسیژن-هم بر حسب غلظت اکسیژن در محیط را میتوان به صورت یک منحنی تجزیه اکسیژن نشان داد . پیوند اکسیژن با میوگلوبین یک منحنی هیپربولیک(هذلولی وار) خواهد بود.
در پیوند اکسیژن با هموگلوبین، پیوند اکسیژن با هموگلوبین یک منحنی سیگموئیدی خواهد بود. منحنی تجزیه ((اکسیژن-هم )) زمانی حالت سیگموئیدی به خود میگیرد که حلقه های هم موجود در یک مولکول پروتئینی قادر باشند مشترکا در واکنشهائی شرکت کنند.به بیانی دیگر مولکول پروتئینی حامل اکسیژن در خون باید از چند واحد پروتئینی هم دار تشکیل شده باشد تا این واحدها تواما˝ در واکنشها شرکت کنند. مولکول هموگلوبین دقیقا پاسخگوی چنین نیازی است زیرا که دارای چهار واحد پلی پپتیدی هم دار (تترامر) میباشد که به هم وابسته اند و در انجام واکنشها اثر تعاونی دارند. بدین معنی اگر هموگلوبین یک مولکول اکسیژن از محیط خود بگیردبه خودی خود تمایل به کسب سه مولکول دیگر دارد و در جهت مخالف اگر هموگلوبین اشباع شده یک مولکول اکسیژن از دست بدهد تمایل به از دست دادن سه مولکول اکسیژن دیگر دارد.
اما چون میوگلوبی تنها از یک واحد پروتئینی هم دار تشکیل شده دارای همچین اثر تعاونی نیست و منحنی آن به صور ت هیپربولیک خواهد بود.

 

منحنی هیپربولیک و سیگموئیدی:

مکانیسم این اختلاف در منحنی را در اینجا مورد بحث قرار میدهیم:

این دو منحنی از نظر فیزیولوژیک اهمیت زیادی دارند.همانطور که گفته شد هموگلوبین که در گویچه های سرخ وجود دارد و نقش حمل اکسیژن از ریه به بافتهای محیطی را دارد.در ریه فشار سهمی گاز اکسیژن معادل ۱۰۰میلی لیتر جیوه است و در این صورت هموگلوبین از اکسیژن اشباع میشود و هنگامی که به بافتهای محیطی میرسد با توجه به اینکه فشار گاز اکسیژن در مویرگ های اینگونه بافتها از ۲۰ میلی لیتر جیوه کمتر نیست مقدار قابل ملاحظه ای از بار اکسیژن خود را تخلیه کرده و مجددا در بازگشت به ریه ها و تحت تاثیر فشار گاز اکسیژن دوباره اشباع میشود. از دیدگاه ریاضی منحنی هیپربول تجزیه اکسیژن نوع میوگلوبین پاسخگوی چنین نیازهائی نمیتواند باشدو تنها در صورتی که تجزیه اکسیژن حالت یک منحنی سیگموئیدی ) S شکل) را داشته باشد (یعنی فقط هموگلوبین) شرایط یاد شده امکان پذیر می گردد.باید توجه داشت که میوگلوبین پروتئین ناقل اکسیژن در سلولهای عضلانی است و منحنی تجزیه اکسیژن آن یک منحنی هیپربول است. فشار سهمی گاز اکسیژن در موئین رگهای عضلانی در تماس با این فشار بخوبی اشباع میشوند و تنها در صورتی اکسیژن موجود در میوگلوبین آزاد میگردد که فشار سهمی گاز اکسیژن در داخل سلولهای عضلانی از ۵ میلی لیتر جیوه کمتر باشد. در عضلات مخطط ، میوگلوبین اکسیژنی را که از خون جذب کرده است در اختیار میتوکندری ها که دارای فشار گاز اکسیژن نسبتا کمی می باشند قرار میدهد زیرا فشار سهمی اکسیژن د رسطح میتوکندریها در حدود ۴ الی ۵ میلی لیتر جیوه است.

تغییر در آمینو اسیدهای زنجیر هموگلوبین:

با توجه به رابطه بسیار دقیق و پیچیده ای که بین ساختمان شیمیایی و عمل هموگلوبین وجود دارد منطقی به نظر میرسد که هر گونه اختلال و یا تغییری در ساختمان پروتئینی اولیه زنجیره های هموگلوبین بر روی عمل زیستی آنها تاثیربگذارد.
تا کنون تعداد بیشماری از هموگلوبین های غیر طبیعی در انسان گزارش شده است که هر یم در اثر موتاسیون هایی از زنجیر آلفا و بتا به وجود آمده اند.در زیر به برخی از آنها اشاره میکنم:

هموگلوبینM(مت هموگلوبین) (Methemoglobin) : که در آن آهن حلقه هم در حالت فریک باقی میماند بنابراین نمیتواند با اکسیژن پیوند برقرار کند. که این باعث بروز سیانوز(کبودی رنگ پوست) میشود.
مت هموگلوبین خود به ۵ نوع تقسیم بندی میشود:

هموگلوبین Mبوستون: در اثر موتاسیون در زنجیر آلفا تولید میشود
هموگلوبین Mایویت: در اثر موتاسیون در زنجیر آلفا تولید میشود
هموگلوبین هاید پارک(Hyde park ) : در اثر موتاسیون در زنجیر بتا حاصل میشود.
هموگلوبین ساسکاتون(Saskatoon ): در اثر موتاسیون در زنجیر بتا تولید میشود
هموگلوبین M میلواکی-یک : که در ان یک ریشه گلوتامین جانشین ریشه والین در زنجیر بتا میشود

هموگلوبین داسی شکل (Sickle Hemoglobin) :

در این هموگلوبین ریشه اسید گلوتامیک در زنجیر بتا توسط یک ریشه والین جانشین شده است.در هموگلوبین S (داسی) ریشه اسید آمینه ردیف A2 چه اسید گلوتامیک باشد و چه والین بر روی سطح خارجی مولکول و در معرض مولکولهای آب قرار گرفته است .جانشین شدن ریشه های قطبی گلوتامات توسط یک ریشه غیر قطبی والین را میتوتن در عمل همانند پیدایش یک نقطه چسبناک در سطح خارجی زنجیر بتا تجسم کرد. این نقطه چسبناک هم در هموگلوبین اکسیژن دار و هم بر روی هموگلوبین فاقد اکسیژن وجود دارد و البته هموگلوبین طبیعی A فاقد آن است.
وقتی هموگلوبین S با از دست دادن اکسیژن به هموگلوبین S فاقد اکسیژن مبدل میگردد نقطه های چسبناک یم مولکول با جایگاه های پذیرنده مولکول دیگر اتصال می یابند و بدین ترتیب مولکولهای S فاقد اکسیژن با یکدیگر پلیمریزه شده و رسوبات فیبری شکل طویلی ایجاد میکند که شکل ظاهری گویچه های سرخ را تغییر داده و گویچه های سرخ داسی شکل میشوند و در نهایت امر موجب بروز همولیز و عوارض بالینی متعدد می گردد.

هموگلوبین داسی شکل و بیماری مالاریا:

در افرادی که نسبت به بیماری کم خونی داسی شکل هتروزیگوت هستند، پلاسمودیوم مالاریا نمیتواند رشد کند، تحقیقات نشان داده که عامل فوق با ترشح ماده ای در گویچه های قرمز این افراد باعث داسی شدن ودر نتیجه لیز آن میشود و بدین ترتیب چرخه زندگی انگل دچار اشکال میشود. در نتیجه افراد هترو زیگوت نسبت به بیماری مالاریا مقاوم میشوند. پس جای تعجب نخواهد بود که بیماری کم خونی داسی در مناطق مالاریا خیز دنیا مانند آفریقا بیشتر مشاهده شود

 

در سالهای اخیر اطلاعات زیادی در مورد ساختار پروتئین ها به دست آمده است. از سال ۱۹۶۹ میلادی که جداسازی و شناسایی کامل ریبونوکلئاز با موفقیت انجام گرفت نکات مهمی مانند اثر بعضی از آمینواسیدها در ساختار و فعالیت زیست شناختی پروتئین ها و همچنین ترتیب قرار گرفتن آمینو اسید ها در یک پروتئین و اثر ان روی این فعالیت ها روشن شده است.

تا زمانی که در مورد ساختار اولیه پروتئینها اطلاعات کافی وجود نداشت ، پروتئینها را بر حسب انحلال پذیری آنها تقسیم بندی میکردند که حتی امروزه هم یک تقسیم بندی نسبتا مناسب شناخته می شود.

برای سهولت کار امروزه پروتئینها را به دو گروه زیر تقسیم می کنند:
۱٫پروتئین های ساده
۲٫پروتئین های مرکب

پروتئین های ساده فقط از ترکیب آمینواسیدها تشکیل شده اند و پروتئین های مرکب علاوه بر یک قسمت پروتئینی دارای یک قسمت غیرپروتئینی مانند هم، نوکلئیک اسید و غیره نیز می باشند. بخش غیر اسیدآمینه ای یک پروتئین مرکب معمولا گروه پروستتیک آن نامیده می شود. پروتئین های مرکب بر اساس طبیعت شیمیایی گروه های پروستتیک شان طبقه بندی می شوند.
برای مثال، لیپوپروتئین ها دارای لیپید، گلیکوپروتئین ها حاوی گروه های قندی، و متالوپروتئین ها حاوی یک فلز خاص هستند.بعضی از پروتئین ها دارای بیش از یک گروه پروستتیک می باشند. گروه پروستتیک نقش مهمی در عملکرد زیستی پروتئین دارد.

پروتئین های ساده:

۱-آلبومین ها
آلبومین ها در آب، محلول های نمکی و محلول آمونیوم سولفات ۵۰ درصد محلول می باشند. از جمله آلبومین ها می توان آلبومین تخم مرغ،آلبومین سرم و آلبومین شیر را نام برد.

۲-گلوبولین ها
گلوبولین ها در آب نامحلول می باشند و یا به مقدار بسیار کمی محلول اند،ولی در محلول های رقیق نمکی کاملا حل می شوند. گلوبولین ها را می توان با محلول آمونیوم سولفات ۵۰ درصد از محلول خارج کرد. از این واکنش برای جدا کردن گلوبولین های سرم و همچنین دانه های گیاهی استفاده می شود.

۳-پروتامین ها
پروتامینها در آب و الکل مطلق نامحلول هستند ولی در الکل۸۰-۷۰ درصد حل میشوند.این مواد وزن مولکولی ناچیزی(درحدود ۵۰۰۰) دارند و محتوی مقدار زیادی آرژنین بوده و تقریبا فاقد آمینواسید گوگرد دار و آروماتیک می باشند. از این گروه می توان پروتامین موجود در اسپرم بعضی از ماهی ها مانند قزل آلا وغیره را نام برد.

۴-هیستون ها
هیستون ها در محلول های نمکی محلول می باشند و محتوی مقدار زیادی آمینو اسید قلیایی(لیزین و آرژنین)هستند.
این مواد از این نظر شبیه به پروتامینها میباشند. این پروتئین ها همراه با نوکلئیک اسیدها در هستۀ سلول های حیوانی یافت می شوند.

۵-اسکلروپروتئین ها
اسکلروپروتئین ها در تمامی حلالهای آبی نامحلول هستند و به وسیلۀ گرما نیز منعقد نمی شوند. این نوع پروتئین را در کراتین مو،پوست،ناخن و سم حیوانات می توان یافت. همچنین کلاژن استخوان،غضروف و الاستین یا فیبرهای زرد رنگ بافت همبند را می توان از جملۀ این گروه از پروتئین ها به شمار آورد.

 

 

پروتئین های مرکب:
این دسته از پروتئین ها را بر حسب ساختار شیمیایی قسمت غیرپروتئینی آنها به چند گروه تقسیم می کنند:

۱-نوکلئوپروتئینها
نوکلئوپروتئینها ترکیبات مهم و پیچیده ای هستند که از دو قسمت نوکلئیک اسید و پروتئین های قلیایی مانند هیستون ها تشکیل شده اند. این دسته از پروتئین ها در کروماتین هسته و میکروزومها و میتوکندری سلولی یافت می شوند.

۲-گلیکوپروتئینها و پروتئوگلیکانها
گلیکوپروتئینها از اتصال کووالانسی گروه های کربوهیدرات با زنجیر پلی پپتیدی به دست می آیند. نسبت درصد کربوهیدرات در این ترکیبات از ۱ درصد تا ۸۵ درصد متفاوت می باشد. نسبت درصد کربوهیدرات در ساختار پروتئوگلیکانها معمولا بیش از ۹۵درصد بوده و به همین دلیل این ترکیبات بیشتر خصوصیا ت کربوهیدرات ها را دارا می باشند. در پروتئوگلیکان ها،پلی ساکارید، از تکرار واحدهای دی ساکارید که همیشه محتوی-Dگلوکزآمین یا
-Dگالاکتوز آمین می باشد تشکیل شده است.

۳-لیپوپروتئینها
لیپوپروتئینها کمپلکس پروتئین و لیپید بوده و به طور کلی از نظر چگالی،وزن مولکولی،اندازه و خصوصیات شیمیایی با یکدیگر متفاوت می باشند. این ترکیبات در ساختار غشای سلولی، نقل و انتقال و متابولیسم لیپیدها نقش مهمی را ایفا می کنند.

۴-کروموپروتئینها
این نوع پروتئینها در اثر هیدرولیز کامل به یک نوع رنگدانه و آمینواسیدهای متعدد تجزیه می شوند. هموگلوبین خون و سیتوکروم ها را می توان در این گروه از پروتئینها طبقه بندی کرد.

۵-فسفوپروتئینها
این دسته از پروتئینها را نباید با نوکلئوپروتئینها یکسان دانست زیرا در نتیجۀ هیدرولیز کامل فقط به فسفوریک اسید و آمینو اسید تجزیه می شوند. کازئین شیر را می توان در گروه فسفوپروتئینها طبقه بندی کرد.

۶-متالوپروتئینها
این دسته، پروتئینهایی را شامل می شود که در ساختار آنها یک یا چند فلز به کار رفته است. از جمله متالوپروتئینها می توان فریتین(محتوی آهن)،سیتوکروم اکسیدار(محتوی آهن و مس) و الکل دهیدروژناز(محتوی روی) را نام برد.

 

 

پروتئین های رشته ای با ایفای نقش های ساختاری سازگار هستند

آلفا-کراتین،کلاژن و فیبروئین ابریشم، به خوبی ارتباط بین ساختار پروتئین و عملکرد زیستی آن را نشان می دهند.

پروتئین های رشته ای خواصی دارند که موجب استحکام و یا انعطاف پذیری ساختارهایی میشود که این پروتئین ها سازنده آن هستند. در تمام موارد،واحد اصلی ساختاری،یکی از انواع تکرار شونده و ساده ساختار دوم است. تمام پروتئین های رشته ای در آب نامحلول اند و دلیل آن وجود تعداد زیادی اسید آمینۀ آب گریز،هم در داخل و هم در سطح این پروتئین ها است. سادگی ساختاری که در تمام پروتئین های رشته ای وجود دارد آنها را تبدیل به ابزار مفیدی برای نشان دادن بعضی از اصول بنیادی ساختاری پروتئین می نماید.

ساختار خواص محل حضور
مارپیچ آلفا که توسط اتصالات متقاطع به هم متصل اند ساختارهای حفاظتی محکم و نامحلول با میزان سختی و انعطاف پذیری متفاوت آلفا-کراتین مو، پر و ناخن
صورتبندی بتا رشته های لطیف و انعطاف پذیر فیبروئین ابریشم
مارپیچ سه تایی کلاژن تحمل بالا در مقابل کشش بدون افزایش طول کلاژن،تاندون ها،ماده زمینه ای استخوان

در پروتئین های کروی،تنوع ساختاری نشان دهندۀ تنوع عملکردی است

در یک پروتئین کروی،قطعات مختلفی از یک زنجیر پلی پپتیدی(یا چند زنجیر پلی پپتیدی)طوری روی هم تا می خورند که ساختاری فشرده تر از آنچه در پروتئین های رشته ای دیده می شود ایجاد می گردد.این تاخوردگی همچنین ،تنوع ساختاری لازم برای بروز عملکردهای مختلف زیستی را فراهم می کند. پروتئین های کروی شامل آنزیم ها، پروتئین های انتقال دهنده، پروتئین های حرکتی ، پروتئین های تنظیمی ، ایمونوگلوبولین ها و پروتئین هایی با عملکردهای دیگر هستند.

 

 

اولین پیشرفت در شناخت ساختار سه بعدی یک پروتئین کروی از مطالعات پراش اشعه X میوگلوبین توسط جان کندرو و همکارانش در دهۀ ۱۹۵۰ حاصل شد.
میوگلوبین یک پروتئین نسبتاً کوچک در سلول های عضلانی است که به اکسیژن متصل می شود. این پروتئین هم اکسیژن را ذخیره کرده و هم انتشار آنرا در بافت عضلانی ِ در حال انقباض تسهیل می کند. میوگلوبین دارای یک زنجیر منفرد پلی پپتیدی، متشکل از ۱۵۳ ریشه اسید آمینه ای با توالی معلوم و یک پورفیرین آهن دار منفرد یا گروه هِم (Heme) است. همان گروه هِمی که در میوگلوبین یافت می شود، در هموگلوبین که پروتئین متصل شونده به اکسیژن در اریتروسیت ها است نیز وجود داشته، و مسئول ایجاد رنگ تند قرمز- قهوه ای میوگلوبین و هموگلوبین است. میوگلوبین، به خصوص درعضلات پستانداران شناگری مثل وال،فُک و خوک دریایی آن قدر فراوان است که عضلات این حیوانات رنگ قهوه ای دارند. ذخیره وتوزیع اکسیژن توسط میوگلوبین عضلانی، به پستانداران شناگر اجازه می دهد مدت های طولانی زیر آب باقی بمانند.عملکرد میوگلوبین و سایر پروتئین های با هیدروکسیلاسیون پرولین جفت نمی شود نیز کاتالیز می کند.طی این واکنش Fe2 هِمی، اکسید شده و موجب غیر فعال شدن آنزیم و مهار هیدروکسیلاسیون پرولین می گردد. آسکورباتی که طی این واکنش مصرف می شود با احیا کردن آهن هِمی، موجب بازیافت فعالیت آنزیمی می گردد.
 
+ نوشته شده در  Mon 28 Nov 2011ساعت 0:29 AM  توسط   | 

Protein

پروتئین ها

پروتئین ها از کربن ، هیدروژن ، اکسیژن و ازت ساخته شده اند . وجود عنصر ازت در ساختمان پروتئینها عنصری اختصاصی است و تمام ویژگیهای مولکول پروتئین و اعمال مختلف بدن در حقیقت مدیون وجود عنصر ازت است که در دو دسته چربی ها و کربوهیدراتها وجود ندارد .

 

پروتئین‌ها مواد آلی بزرگ و یکی از انواع درشت‌ملکول‌های زیستی هستند که از زیرواحدهایی به نام اسید آمینه ساخته شده‌اند. پروتئین‌ها مانند زنجیری از یک کلاف سه‌بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه‌های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می‌شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند. ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می‌شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می‌کند، در بعضی از اندامگان‌ها (ارگانیسم‌ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی‌باکتری‌ها پ یرولزین می‌باشد. گاهی در پروتئین‌ها دگرگونی به وجود می‌آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند و یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی. پروتئین‌ها معمولاً به یکدیگر می‌پیوندند تا یک وظیفه‌ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می‌شود. چون ترتیب‌های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئین‌ها وجود دارد، از این رو انواع بی‌شماری از پروتئین‌ها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.

پروتئین‌های درون‌یاخته‌ای در بخشی از یاخته به نام ریبوزوم توسط آران‌ای (RNA) ساخته می‌شوند.

 

 

اسیدهای آمینه به سه دسته تقسیم می شوند :

۱- اسیدهای آمینه ضروری .

۲- اسیدهای آمینه نیمه ضروری .

۳- اسیدهای آمینه غیر ضروری .

۱- اسیدهای آمینه ضروری : دسته ای از اسیدهای آمینه هستند که بدن انسان یا قادر به ساختن آنها نیست و یا نمی تواند آنها را به میزان لازم برای تأمین نیازهای خود بسازد . مثل لیزین ، ایزولوسین ، فنیل آلانین .

۲- اسیدهای آمینه نیمه ضروری : به آن دسته از اسیدهای آمینه گفته می شود که فقط در دوران کودکی و رشد ضروری هستند یعنی اگر به اندازه کافی در رژیم غذایی کودکان نباشد موجب اختلال رشد آنها می گردد .

۳- اسیدهای آمینه غیر ضروری : اسیدهای آمینه ای هستند که در صورت فقدان آنها در غذا بدن قادر است از متابولیسم چربی ها  ، پروتئین ها و عامل آمینی سایر اسیدهای آمینه آنها را منتشر کند. بنابراین در اعمال حیاتی مشکلی ایجاد     نمی شود .

نکته ای که باید بدانیم این است که وجود مقدار کافی اسیدهای آمینه غیر ضروری در غذا یا پروتئینهای مصرفی اثر صرفه جویی بر نیاز به اسیدهای آمینه ضروری دارد .

کیفیت پروتئین ها توسط مقدار و تناسب کافی اسیدهای آمینه ضروری در یک پروتئین می شود.

خواص پروتئین ها :

پروتئین ها دو دسته اند :

۱- پروتئین های رشته ای .

۲- پروتئین های کروی .

بعضی از پروتئینها در آب محلول هستند و برخی دیگر در آب نامحلول هستند . معمولاً پروتئینهای رشته ای در آب نا محلول هستند . هنگامی که پروتئینها در برابر عوامل فیزیکی و شیمیایی مثل حرارت و محیط اسیدی یا قلیایی قرار می گیرند . ویژگیهای طبیعی خود را از دست می دهند . به عنوان مثال پختن پروتئینهای غذایی موجب تخریب مولکول پروتئینی آنها می شود و از نظر فعالیت بیولوژیکی نمی تواند اعمال قبلی خود را انجام دهد . منتها از نظر تغذیه ای مشکلی ایجاد نمی کند و به عنوان یک ماده مغذی برای بدن قابل استفاده است .

 

ساختار پروتئین، و یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار ساختار می‌باشد.

  • ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلی‌مرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند.
  • ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتنئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود:
    • مارپیچ آلفا: ساده‌ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راست‌گرد است که ساختار آن هر ۴/۵ آنگستروم یک‌بار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۶/۳ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۵/۱ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است.
    • صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.
  • ساختار سوم: حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود.
  • ساختار چهارم: حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه و یا متفاوت ساخته شده‌اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می‌گردد. این ساختارترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می‌دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش‌های شیمیایی دارد.

روش‌های تعیین ساختار پروتئین

کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روشهای معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد. این دو روش اطلاعات اتمی خوبی دربارهٔ ساختار پروتئین مورد نظر جمع آوری می‌کنند.

پراش (تفرق) اشعه ایکس روشی برای مطالعهٔ ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس براگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد.

cryo-electron microscopy روش دیگری است برای مطالعه ساختار پروتئین که معمولاً در دمای نزدیگ به نیتروژن مایع انجام می‌شود.

بلورنگاری الکترونی (به انگلیسی: Electron crystallography) روشی برای تعیین آرایش اتم‌ها در جامدات به وسیله میکروسکوپ الکترونی است. این روش می‌تواند مکملی برای بلورنگاری پرتو-ایکس روی پروتئین‌هایی (مانند پروتئین‌های غشائی) که به راحتی نمی‌توانند کریستال سه‌بعدی لازم برای این کار را تشکیل بدهند، دانست.

بانک داده پروتئین (به انگلیسی: Protein Data Bank) (به اختصار PDB) منبعی برای داده‌های ساختار سه‌بعدی پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده‌ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو-ایکس یا بیناب‌نمایی ان‌ام‌آر به دست می‌آیند و توسط زیست‌شناس‌ها یا زیست‌شیمی‌پیشه‌ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آن‌جا گذاشته می‌شوند.

خالص سازی پروتئین‌ها

خالص سازی پروتئین شامل یک سری مراحل می‌باشد که برای مجزا کردن یک نوع پروتئین از پروتئین‌های مختلط استفاده می‌شود. خالص سازی امری حیاتی برای توصیف وظیفه، ساختار و فعل و انفعالات پروتئین مورد نظر می‌باشد. این کار معمولاً با یک بافت زیستی و یا کشت میکروبی آغاز می‌شود. مولکول‌ها از یاخته جدا شده و سپس پروتئین‌ها از دیگر مولکول‌های یاخته‌ای جدا می‌شوند. در انتها پروتئین مورد نظر از دیگر پروتئین‌ها جدا می‌شود[۳].

پروتئین‌سازی

از اطلاعات موجود در DNA برای ساختن پروتئین‌ها استفاده می‌شود، اما جایگاه DNA در هسته و جایگاه پروتئین‌سازی در سیتوپلاسم است. اندازه‌گیری‌های گوناگون نشان داده‌اند که در یاخته‌هایی که در آنها فعالیت پروتئین‌سازی چندان شدید نیست، مقدار آران‌ای نیز کم است. از طرف دیگر، RNA هم در هسته یافت می‌شود و هم در سیتوپلاسم. بر این اساس و نیز بر اساس آزمایش‌ها و مشاهده‌های دیگر، دانشمندان به این نتیجه رسیدند که آران‌ای اطلاعات را از دی‌ان‌ای به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند. به این نوع RNA که اطلاعات را از DNA به ریبوزوم‌ها حمل می‌کند، آران‌ای پیک یا پیامبر(mRNA) می‌گویند. نوعی دیگر آران‌ای ناقل (tRNA) است که اسیدهای آمینه را به ریبوزوم منتقل می‌کند، تا ریبوزوم اسیدهای آمینه را بر اساس اطلاعات موجود در mRNA کنار یکدیگر ردیف کند. نوع دیگر آران‌ای ریبوزومی (rRNA) است که در ساختار ریبوزوم‌ها شرکت دارد.

برای ساخت پروتئین در یاخته مراحل زیر باید انجام شود:

  • ۱- دی‌ان‌ای باید رونویسی شود.
  • ۲- mRNA از هسته خارج می‌شود و وارد سیتوپلاسم می‌شود.
  • ۳- در ریبوزوم mRNA به پروتئین ترجمه می‌شود.
  • ۴- پس از ترجمه، تغییرات بیشتری در پروتئین ساخته شده بوجو می‌آید.

رونویسی

ساخته شدن mRNA از روی DNA را رونویسی می‌گویند که با کمک آنزیم آران‌ای پلی‌مراز (RNA polymerase) انجام می‌شود. سلول‌های پروکاریوتی فقط یک نوع آنزیم RNA پلی‌مراز دارند. در سلول‌های یوکاریوتی سه نوع آنزیم RNA پلی‌مراز یافت شده‌است که آن‌ها را با علامت‌های I و II و III مشخص می‌کنند.

  • RNA پلی‌مراز I فقط رونویسی ژن‌های rRNA را انجام می‌دهد.
  • RNA پلی‌مراز II رونویسی پیشسازهای mRNA‌ها و نیز برخی از RNA‌های کوچک را انجام می‌دهد.
  • RNA پلی‌مراز III رونویسی ژن‌های tRNA و نیز برخی از RNA‌های کوچک را کاتالیز می‌کند.

مراحل رونویسی:

  • مرحلهٔ ۱: رونویسی با اتصال RNA پلی‌مراز به قسمتی از ژن به نام راه انداز ژن (promoter) شروع می‌شود. راه انداز، قسمتی از DNA است که به RNA پلی‌مراز امکان می‌دهد رونویسی را از محل صحیح آغاز کند و مثلا این کار را از وسط ژن شروع نکند. راه اندازی در نزدیکی جایگاه آغاز رونویسی (initiation site) قرار دارد. جایگاه آغاز رونویسی، به اولین نوکلئوتیدی از DNA گفته می‌شود که رونویسی می‌شود.
  • مرحلهٔ ۲: RNA پلی‌مراز دو رشتهٔ DNA را از یکدیگر باز می‌کند.
  • مرحلهٔ ۳: RNA پلی‌مراز هم چون قطاری که روی ریل حرکت می‌کند، در طول نوکلئوتبدهای DNA به حرکت در می‌آید و در مقابل هر یک از دئوکسی ریبوتوکلئوتیدهای DNA، ریبونوکلئیوتید مکمل را قرار می‌دهد و به علاوه، هر ریبوتوکلئوتید جدید را به ریبونوکلئوتید قبلی وصل می‌کند. در رونویسی نیز از همان قوانین جفت شدن بازها که در همانندسازی DNA به کار می‌رود، استفاده می‌شود. تنها تفاوت این است که در مقابل دئوکسی نوکلئوتید A (آدنین دار) در DNA، ریبونوکلئوتید U (یوراسیل دار) در RNA قرار می‌گیرد.
  • مرحلهٔ ۴: RNA پلی‌مراز، DNA و mRNA تازه ساخته شده، پس از رونویسی جایگاه پایان رونویسی (termination site)، از یکدیگر جدا می‌شوند و مولکول mRNA برای مرحله بعدی یعنی ترجمه، آزاد می‌شود.

ترجمه

اطلاعات در دی‌ان‌ای بصورت رمز ۳ تایی وجود دارد یعنی هر ۳ نوکلئوتید معرف ۱ رمز و هر رمز معرف ۱ اسید آمینه‌است. پس از رونویسی mRNA از هسته خارج می‌شود و در سیتوپلاسم به کمک نوع دیگر آران‌ای به نام تی‌آران‌ای (tRNA) اسید آمینه را به هم متصل می‌کند. tRNA روی mRNA متصل می‌شود و طبق رمزهای tRNA, mRNA اسید آمینه‌ها را کنار هم می‌گذارد. و در آخر زنجیرهٔ بس‌پپتیدی به وجود می‌آید. به این مرحله ترجمه پروتئین گفته می‌شود.

تغییرات پس از ترجمه(پروتئومیکس)

بعد از آن که نوع پروتئین شناسایی شد معمولا محققین علاقمند هستند تا تغییرات پس از ترجمه پروتئین مورد نظر خود را نیز بدانند. حدود ۲۰۰ نوع تغییر پس از ترجمه تا به حال برای پروتئین ها شناسایی شده است که در اغلب موارد برای عملکرد پروتئین ها ضروری هستند. این تغییرات ممکن است ساختار پروتئین، انحلال، فعالیت زیستی، جایگاه فعال و ارتباط با پروتئین های دیگر را تحت تاثیر خود قرار دهد. تعدادی از این تغییرات به طور مستقیم با روش SDS-PAGE قابل تشخیص هستند. به عنوان مثال فسفوریلاسیون ها و کربوکسیلاسیون ها و .. باعث می شوند که حرکت پروتئین در ژل تغییر کند و باندهایی ایجاد شود که دارای جرم مولکولی متفاوتی هستند.

هم اکنون، آنتی‌بادی‌هایی وجود دارند که برای شناسایی اپی توپ های ویژه‌ای مانند جایگاه‌های فسفریلاسیون طراحی شده اند. همچنین نشاندار کردن توسط فسفات رادیو اکتیو روش بسیار حساسی برای مشاهده فسفریلاسیون است. چند روش برای رویت گلیکولیزاسیون پروتئین‌ها مانند تیمار های شیفت ،لکتین و آنتی بادی ها طراحی شده اند.

روش MS نیز ابزاری قوی در شناسایی و تایید تغییرات پس از ترجمه محسوب می شود. با این روش پس از برش پروتئین خالص شده و خواندن جرم مولکولی پلی‌پپتیدهای حاصل، نتایج تجربی با داده های تئوری مورد مقایسه قرار می‌گیرد. در این صورت پپتید های دارای تغییر در جرم مولکولی شناسایی می‌شوند. س پس با مراجعه به پایگاه‌های اطلاعاتی تغییرات پس از ترجمه مانند FindMod می‌توان تغییر احتمالی را پیش‌گویی نمود.

 

کارکردهای سلولی پروتئین‌ها

رفتار سلولی و تمام فعالیت‌هایی که در سلول انجام می‌شود بر عهده پروتئین‌ها است. همه پروتئین‌ها با هم برهم‌کنش دارند و تقریباً می‌توان گفت که همه پروتئین‌ها اثر خود را با همکاری پروتئین‌های دیگر در سلول اعمال می‌کنند و هیچ پروتئینی نیست که در یاخته به تنهایی عمل کند.

آنزیم

زیمایه یا آنزیم یک ماده آلی است که یک فرایند شیمیایی را در یک سازواره یا موجود زنده تقویت یا تضعیف می‌کند ولی خودش دگرگون نمی‌شود. به عبارت دیگر آنزیم‌ها کاتالیزگر‌های فرایندهای زیستی هستند و نسبت به کاتالیزگرهای غیر زیستی کارایی بسیار بالایی دارند. اغلب آنزیم‌ها ساختار پروتئینی دارند، به غیر از انواع محدودی از آن‌ها که از جنس ریبونوکلئیک اسید هستند؛ مانند ریبوزیم‌ها.

پادتن

پادتَن یا آنتی‌بادی پروتئینی است که دستگاه ایمنی بدن از آن استفاده می‌کند تا اجسام بیگانه همچون باکتری و ویروس را پیدا کرده و خنثی سازد. هر پادتن یک پادگن ویژه را در هدف خود تشخیص می‌دهد.پادتن‌ها در ایمنی هومورال دفاع اختصاصی توسط پلاسموسیت‌ها تشکیل و سپس در سطح ماستوسیت‌ها قرار می‌گیرد.

علامت دهی سلولی

سلول‌ها به یکدیگر پیام‌هایی می‌دهند (به‌صورت شیمیایی یا الکتریکی) که به‌واسطهٔ این پیام‌ها با هم صحبت کرده و ارتباط برقرار می‌نمایند و اعمال خود را هماهنگ می‌کنند. از معروف‌ترین پیام‌رسان‌های شیمیایی «هورمون»ها هستند. هورمون ماده‌ای شیمیایی است که در غدد درون‌ریز ساخته شده و به داخل جریان خون می‌ریزد. این ماده روی سلول‌های هدف گیرنده دارد و با نشستن روی آن اعمال سلول را تغییر می‌دهد. گیرنده‌های هورمون‌های امینو اسیدی در روی سلول‌های هدف قرار دارد. هورمون‌ها گاهی از یک غده در یک نقطه از بدن ترشح می‌شوند و اثر خود را در نقطه‌ای دورتر اعمال می‌کنند. هورمون‌ها و پیام‌رسان‌های شیمیایی به دسته‌های مختلفی تقسیم می‌شوند. برخی از هورمون‌ها توانایی عبور از غشای سلولی و ورود به سلول را دارند و برخی دیگر نمی‌توانند از غشا عبور کنند. دستهٔ اخیر گیرنده‌هایی در سطح سلول دارند که پس از اتصال به آن‌ها، پیام خود را با واسطهٔ چندین ملکول دیگر به داخل سلول منتقل می‌کنند. برخی از این واسطه‌ها را «پیام‌رسان ثانویه» می‌گویند. از معروف‌ترین «سیستم‌های پیام‌رسانی ثانویه» سیستم «جی-پروتئین‌ها» است. این سیستم در مدار بسیاری از هورمون‌ها دیده می‌شود.

پروتئین‌های ساختمانی

سلول‌های موجودات پرسلولی توسط انواعی از ملکول‌های پروتئینی و غیرپروتئینی به یکدیگر چسبیده باقی می‌مانند. این اتصال‌های گوناگون است که سلول‌های یک بافت را در کنار هم و بافت‌های مجاور را در کنار هم نگه‌می‌دارد.

پروتئین و بیماری‌ها

در سطح مولکولی، کلیه مکانیسم‌های زیستی سلول‌ها توسط پروتئین‌ها انجام می‌شود. پروتئین‌ها با ارتباط با یکدیگر بطور دقیق و بسیار کنترل شده‌ای وظایف خود را انجام می‌دهند. اساس مولکولی اغلب بیماری‌ها، بروز نقص یا تداخل در این کارکرد عادی پروتئین‌ها، که از طریق آن مکانیسم‌های زیستی سلولی را انجام می‌دهند، می‌باشد. اگر کار پروتئین‌ها از حالت طبیعی خارج شود می‌توانند باعث بروز بیماری‌های مختلف شوند. از جمله این بیماری‌ها سرطان است.

پریون یکی از پروتئین‌هایی است که بطور عادی در سلول‌های عصبی بیان می‌شود. جهش در این پروتئین می‌تواند باعث تغییر ساختار این پروتئین شده بطوری که پروتئین جهش یافته می‌تواند مجتمع شده و پلاک‌های پروتئینی را در سلول‌های عصبی ایجاد کند.

پروتئین‌ها در رژیم غذایی

پروتئین‌ها مواد مغذی اصلی هر سلول زنده هستند. در ساختمان آنها نه تنها کربن، هیدروژن و اکسیژن وجود دارد، بلکه ازت و گاهی گوگرد نیز موجود می‌باشد. پروتئین‌ها مسئول انجام اعمال گوناگونی هستند. نقش آنها از تشکیل ماده انقباضی عضلات گرفته تا ساختن بعضی از هورمون‌ها، آنزیم‌ها و آنتی بادی‌ها، تبدیل انرژی شیمیایی به کار و انتقال اکسیژن و هیدروژن متنوع می‌باشد.

 

منابع غذایی پروتئین ها :

پروتئین ها دو منبع دارند :

۱- منابع حیوانی : که بهترین منبع غذایی پروتئینی یا پروتئین با کیفیت عالی پروتئین سفیده تخم مرغ یا پروتئین تخم مرغ است . به همین علت ارزش بیولوژیکی آن را ۱۰۰ در نظر می گیرند .

پروتئین شیر و لبنیات تقریباً مشابه پروتئین سفیده تخم مرغ است و ارزشی حدود ۹۶ دارد و بعد از آن پروتئین گوشتها اعم از گوشت سفید و قرمز قرار می گیرد .     

بنابراین منابع غذایی حیوانی شامل گوشت ، مرغ ، ماهی ، تخم مرغ ، شیر و لبنیات بهترین منابع پروتئین حیوانی هستند .

۲- منابع گیاهی پروتئین : غلات و حبوبات است ( نان ، برنج ، ماکارونی ، رشته ها ، لوبیا ، عدس و ماش )

کیفیت پروتئینی منابع غذایی حیوانی و گیاهی :

از نظر ارزش بیولوژیکی ، بالاترین ارزش را پروتئین سفیده تخم مرغ دارد . بعد از آن شیر ، ماست و پنیر قرار دارد و پروتئین گوشت ها بعد از این در گروه قرار دارد .

لازم به ذکر است ، که گوشت قرمز بیشتر از نظر ویتامین مورد نظر منبع پروتئینی اش و املاحی که با منابع گوشتی به بدن ما می رسد اهمیت زیادی دارد نه از نظر منبع پروتئینی . پس با حذف گوشت ها و مخصوصاً گوشت قرمز از رژیم غذایی ،   نمی توانیم مقدار کافی آهن دریافت کنیم . بنابراین گوشت جایگاه خود را دارد . هر چند که پروتئین سفید تخم مرغ مرغوبتر است اما از نظر ویتامین A و املاح در حد گوشت نیستند . بنابراین از نظر کیفیت ، بعد از گوشت ها و حبوبات قرار می گیرند .

کیفیت پروتئینی حبوبات ( پروتئین گیاهی ) پایین تر از انواع پروتئین های حیوانی است .

پروتئین غلات از نظر کیفیت بعد از حبوبات قرار می گیرند . سیب زمینی هم به مقدار بسیار کم ( حدود ۲ درصد ) پروتئین دارد . در حقیقت زمانی که به مقدار قابل توجهی در برنامه غذایی گنجانده شود می تواند در تأمین پروتئین سهمی داشته باشد .

مقدار پروتئین ها :

در بین منابع غذایی بالاترین پروتئین در کشک وجود دارد . ( کشک خشک ) کشک در ایران به صورت سنتی ، به شکل گلوله های خشک تهیه می شود و بعد آن را می سایند و دسته بندی می کنند .

کشک خشک معمولاً بین ۵۵ تا ۷۵ درصد پروتئین دارد و هیچ ماده غذایی به این میزان پروتئین ندارد . بعد از کشک ، سویا بهترین منبع پروتئینی است و حدود ۴۰ درصد پروتئین دارد . سویا را می توان خاویار گیاهی نامید ، زیرا از نظر ترکیب با خاویار قابل مقایسه است . در سویا حدود ۴۰ درصد پروتئین و ۲۰ درصد چربی وجود دارد . در خاویار ۲۵ درصد پروتئین و ۲۰ درصد چربی وجود دارد . بنابراین سویا یک منبع پروتئینی گیاهی بسیار خوب است ، در ضمن سویا فیتواستروژنهای گیاهی دارد که برای خانمها بعد از یائسگی منبع پروتئینی خوبی است و می تواند تا حدودی از عوارض دوران یائسگی را بکاهد .

حبوبات بین ۱۴ تا ۲۵ درصد ( دانه ای که هنوز خشک است و پخته نشده است ) پروتئین دارند .

میزان پروتئین گوشت ، مرغ و ماکیان بر حسب نوع بین ۲۰ تا ۲۵ درصد است . مقدار پروتئین ماهی ها متغیر است ، حدود ۱۵ تا ۲۵ درصد بر حسب نوع است . بعد از حبوبات غلات قرار دارند در نان ۱۰ درصد ، ذرت حدود ۱۰ درصد و برنج ۷ تا ۹ درصد پروتئین وجود دارد.

آیا می دانید مکمل سازی پروتئین ها یعنی چه ؟ یا مصرف پروتئین چه تأثیری بر کیفیت پروتئین حاصله دارد ؟

هنگامی که پروتئین غلات را با حبوبات همراه می کنیم مثلاً لوبیا پلو و عدس پلو و یا هنگامی که پروتئین گیاهی را با پروتئین حیوانی مخلوط می کنیم مثل نان پنیر، کیفیت پروتئین حاصله از پروتئین تک تک آنها بهتر است و بازده و کارآیی پروتئین در بدن ما بهتر می شود ، اما اعمال پروتئین ها در بدن ما چیست ؟

در این جلسه ابتدا به اهمیت پروتئین ها در تغذیه و سپس اعمال پروتئین ها اشاره می کنیم. بیشترین ماده ای که در بدن ما وجود دارد پروتئین است ۷۵ درصد وزن خشک بدن ما را پروتئین ها تشکیل می دهند و این امر ، اهمیت پروتئین در بدن ما و جایگاه آن را در تغذیه نشان می دهد. پروتئین بافتهای بدن ما ساختمان پایدار ندارند که وقتی بافتی ساخته شد تغییر نکند بلکه مثل یک قطعه در بدنه اتومبیل که پس از مدتی فرسوده می شود نیاز به تعویض دارد ، پروتئین ها نیز دائماً درحال تجدید ساختمان هستند .

به عنوان مثال نمیه عمر پروتئین های سرم خون و کبد در حدود ۱۰ روز است یعنی هر ۱۰ روز یک بار پروتئین های آنها تجدید می شود و یا طولانی ترین نمیه عمر پروتئین ها مربوط به عضله است که حدود ۱۹۰ روز است یعنی پروتئین موجود در عضلات بدن ما پس از ۱۹۰ روز تجدید ساختمان پیدا می کند .

عملکرد پروتئین در بدن ما چیست ؟ این درشت مغذی چه کارآیی در بدن ما انجام می دهد ؟

۱- سیستم ایمنی بدن ساختمان پروتئینی دارد .

۲- هورمونها و آنزیم ها که اعمال حیاتی بدن ما را تنظیم می کنند از پروتئین ها ساخته شده اند.

۳- پروتئین ها نقش ساختمانی دارند ، بنابراین برای ساخته شدن بافت در ترمیم زخم ها و رشد جنین در زنان باردار ، نیاز به پروتئین بسیار ضروری است .

۴- پروتئین ها باعث تنظیم  PH خون می شوند و به عبارت دیگر حیات انسان نسبت به نوسان PH حساس است و می تواند منجر به مرگ شود . بدن ما دارای سیستم های متفاوتی است که نقش آنها برقراری تعادل هنگام نوسانات PH  می باشد . پروتئین ها هم عامل اسیدی و هم عامل بازی دارند ( یعنی نقش دوگانه دارند ) . هنگامی که PH خون به طرف اسیدی می رود پروتئین خاصیت بازی از خود نشان می دهد و هنگامی که PH خون به طرف بازی می رود پروتئین خاصیت اسیدی ایفا می کند و همیشه تعادل را برقرار می کند .

۵- پروتئین ها در حفظ تعادل فشار اسمزی هم نقش دارند. یعنی وقتی به مقدار کافی در بدن و خون پروتئین باشد تعادل برقرار است اما وقتی دچار کمبود می شویم آلبومین خون کاهش پیدا می کند. تعادل فشار اسمزی بین عروق خونی و مایع فضای سلولی به هم می خورد و اِدم اتفاق می افتد.

۶- پروتئین ها می توانند متابولیزم شوند و ایجاد انرژی کنند منتها جایگاه و سهم آنها نسبت به کربوهیدراتها و چربی ها خیلی محدودتر است .

پروتئین ها در یک رژیم غذایی متعادل باید ۱۰ تا ۱۵ درصد انرژی ایجاد یا تأمین کنند و یا انرژی که از سوخت پروتئین حاصل می شود بین ۱۰ تا ۱۵ درصد باشد .

عوامل ناشی از کمبود پروتئین ها :

هنگامی که کمبود انرژی داشته باشیم ، این کمبود با کمبود پروتئین توأم می شود . زیرا زمانی که بدن با کمبود انرژی مواجه می شود به ناچار پروتئین ها می سوزند و ایجاد انرژی می کنند و به همین دلیل سوء تغذیه پروتئین (PEM ) همیشه با کمبود انرژی ( malnutrition ) همراه است. اگر مشکل کمبود شدید انرژی باشد بیماری حاصله را ماراسموس می نامند که با لاغری شدید و مفرط همراه است . در بیماری ماراسموس معمولاً به علت تحلیل رفتن چربی و عضلات بدن، فرد دچار لاغری مفرط می شود و این بیماری بیشتر در کودکان ۶ ماهه تا سه ساله و مخصولاً کودکانی که از شیر مادر تغذیه نمی شوند و با شیر بطری تغذیه می شوند و غلظت شیر رعایت نمی شود و یا به علت عدم رعایت بهداشت ، کودک دچار اسهال های مداوم می شود و لاغری مفرط اتفاق  می افتد و صورت کودک آنقدر لاغر می شود که دچار چین و چروک مثل صورت پیرمردها می شود و به آن old man face و یا صورت پیرمردی گفته می شود .

در کوارشیرکور چه علائمی دیده می شود :

در کوارشیرکور به علت بهم خوردن تعادل فشار اسمزی ، مایع در فضای بین سلولی جمع می شود و فرد دچار اِدم می شود . در کودکان صورت گرد یا تپل می شود و حالتی را به وجود می آورد که به قرص ماه مشهور است ( mon face ) . علائمی که دیده می شود تغییرات رنگ مو است. موها به علامتی که به علامت پرچم مشهور است دیده می شود ، یک دسته از موها رنگ طبیعی و یکدسته هم تغییر رنگ داده اند و موهای پرچمی شکل به وجود آمده است . بطور کلی کودکان دچار این بیماری ، دارای موهای کم پشت و شکننده که جلای خود را از دست داده اند هستند و موها راحت کنده می شوند .

تعادل ازتی :

تعادل ازتی عبارت است از جمع جبری ازت دریافتی از غذا و ازت دفعی از بدن ، یعنی ازتی که از طریق بدن ، ادرار و پوست دفع می شود . معمولاً ازتی که از طریق پوست دفع می شود اندازه گیری نمی شود چون کار دشواری است . فرد باید در ۲۴ ساعت ، سه نوبت دوش بگیرد و آب دوش جمع آوری شود و ازتش اندازه گیری شود و ازت مدفوع به ندرت اندازه گیری می شود . بنابراین همیشه قضاوت از روی ازت ادراری است . تعادل ازتی چه وقت می تواند مثبت باشد ؟ در دوران رشد و بارداری می تواند مثبت باشد .

زمانی که فرد رشد می کند قسمتی از بافت هایی که ساخته می شود به دلیل هورمونی رشد پروتئین ها است و تعادل ازتی مثبت است .

در حال تعادل :

افراد بالغی که تغییرات وزنی ندارند . افراد بین ۲۰ تا ۵۰ سال یا بالاتر از ۲۰ سالگی که معمولاً ازت دریافتی و ازت دفعی عادی صفر است .

تعادل ازتی منفی چه موقع اتفاق می افتد ؟

تعادل منفی ازت معمولاً در جراحات ، سوختگی ها ، جراحی ها و زمانی که فرد ثبات عاطفی ندارد و در شرایط نگرانی و اضطراب است به علت ترشح هورمون آدرنالین تعادل ازتی منفی می شود .

عوامل موثر بر نیاز به پروتئین :

۱- سن

۲- کیفیت پروتئین

۳- شرایط فیزیولوژیک

عوامل موثری هستند که روی نیاز به پروتئین اثر می گذارند .

مقدار توصیه شده: حداقل نیاز کودکان ۷ تا ۱۰ ساله به پروتئین معادل ۲۸ گرم در روز است.تا ۵۰ سالگی نیاز به مصرف پروتئین با افزایش سن بیشتر می شود یعنی به حدود ۶۳ گرم در روز برای مردان و ۵۰ گرم در روز برای زنان می رسد و سپس از ۵۰ سالگی مقدار نیاز بدن به آن ثابت می ماند.در زمان های خاص همچون بارداری و شیردهی پروتئین اضافی مورد نیاز به ترتیب ۱۰+ گرم و ۱۵+ گرم در روز می رسد.

+ نوشته شده در  Mon 28 Nov 2011ساعت 0:20 AM  توسط   | 

Vitamin B1

ویتامین "ب۱" تیامین نیز خوانده میشود.

 شما برای شکستن کربوهیدرات های بدنتان نیاز روزانه به این ویتامین دارید. انرژی آزاد شده از این سوخت و ساز صرف فعالیتهای تنفسی و حرکتی بدن میشود. ناکافی بودن ویتامین "ب۱" در رژیم غذایی منجر به بیماری «بربری» میشود. در این بیماری سیستم عصبی و قلب گرفتار هستند. الکلی ها در معرض خطر بیشتری برای ابتلا به این بیماری هستند زیرا مصرف زیاد الکل ذخائر ویتامین "ب-۱" بدن را کاهش می دهد.

موارد استفاده

استفاده مهم ویتامین "ب۱" در بهبود علایم بیماری "بربری" است. این علایم شامل درد، ورم، قرمزی دست ها و پاها و احساس سوزن سوزن شدن و مورمور شدن در دستها و پاهاست. گیجی و از دست دادن حافظه نیز از علایم بالقوه این بیماری هستند.

علایم دیگر "بربری" شامل اشکال در نفس کشیدن، ورم پاها و افزایش ضربان قلب است. بعضی از دیورتیک ها (ادرارآور) باعث از دست دادن این ویتامین از طریق ادرار شده باعث کمبود آن میشوند.

تحقیقات اخیر نشان می دهد که ویتامین "ب۱" در درمان نارسایی احتقانی قلب مؤثر است. ویتامین "ب۱" همچنین در شیمی درمانی سرطان نقش منفی بازی می کند. تحقیقات نشان می دهد که مصرف زیاد این ویتامین در طی شیمی درمانی باعث رشد سریع تومور میشود.

ویتامین "ب۱" تیامین نیز خوانده میشود. شما برای شکستن کربوهیدرات های بدنتان نیاز روزانه به این ویتامین دارید. انرژی آزاد شده از این سوخت و ساز صرف فعالیتهای تنفسی و حرکتی بدن میشود. ناکافی بودن ویتامین "ب۱" در رژیم غذایی منجر به بیماری «بربری» میشود. در این بیماری سیستم عصبی و قلب گرفتار هستند. الکلی ها در معرض خطر بیشتری برای ابتلا به این بیماری هستند زیرا مصرف زیاد الکل ذخائر ویتامین "ب۱" بدن را کاهش می دهد.

موارد استفاده

استفاده مهم ویتامین "ب۱" در بهبود علایم بیماری "بربری" است. این علایم شامل درد، ورم، قرمزی دست ها و پاها و احساس سوزن سوزن شدن و مورمور شدن در دستها و پاهاست. گیجی و از دست دادن حافظه نیز از علایم بالقوه این بیماری هستند.

علایم دیگر "بربری" شامل اشکال در نفس کشیدن، ورم پاها و افزایش ضربان قلب است. بعضی از دیورتیک ها (ادرارآور) باعث از دست دادن این ویتامین از طریق ادرار شده باعث کمبود آن میشوند.

تحقیقات اخیر نشان می دهد که ویتامین "ب۱" در درمان نارسایی احتقانی قلب مؤثر است. ویتامین "ب۱" همچنین در شیمی درمانی سرطان نقش منفی بازی می کند. تحقیقات نشان می دهد که مصرف زیاد این ویتامین در طی شیمی درمانی باعث رشد سریع تومور میشود.

منابع غذایی

حبوبات و گوشت خوک منابع غنی از ویتامین "ب۱" هستند. دیگر منابع خوب برای این ویتامین شامل برنج پرقوت سفید، دانه های گل آفتابگردان، بادام زمینی، سبوس گندم، مخمر آبجو، شیر سویا، لوبیا و ….

شیر، میوه جات و سبزیجات اگر به میزان کافی مصرف شوند منابع خوبی برای ویتامین "ب۱" هستند.

اشکال دیگر

ویتامین "ب۱" به نام های "تیامین هیدروکلرید" و "تیامین مونونیترات" وجود دارد. این ماده به صورت قرص یا کپسول در فرم مولتی ویتامین شامل قابل جویدنی برای بچه ها و شکل مایع، به صورت ترکیب ب- کمپلکس و یا به تنهایی قابل دسترس است.

نحوه مصرف

برای جلوگیری از بیماری کمبود ویتامین "ب۱" بزرگسالان بین ۱/۱ تا ۱/۵ میلی گرم از این ویتامین را همراه با آب ترجیحاً بعد از غذا، روزانه مصرف کنند.

خانم های حامله روزانه ۱/۵ میلی گرم و زنان شیرده ۱/۶ میلی گرم از این ویتامین در روز استفاده کنند. قبل از دادن مکمل ویتامین "ب۱" به بچه ها با پزشک مشورت کنید. در صورتی که خانم حامله بخواهد از این ویتامین استفاده کند نیز باید قبل از مصرف با پزشک مشورت کند.

تداخل های احتمالی

میزان جذب ویتامین ب۱ در افرادی که الکل زیاد مصرف می کنند، کاهش می یابد. برای اطلاعات بیشتر در مورد ویتامین "ب۱" با پزشک مشورت کنید.

+ نوشته شده در  Mon 28 Nov 2011ساعت 0:15 AM  توسط   | 

کربوهیدرات

کربوهیدرات ها

بزرگترین منبع انرژی هستند که نیازهای بدن را تامین می کنند، یعنی در واقع همان سوختی که بدن را در حرکت نگه می دارد. کربوهیدرات ها به اشکال مختلف موجود هستند.

بدن انسان برای حفظ سلامت باید یک درصد معین از کربوهیدرات جذب کند. سازمان سلامت جهانی توصیه می کند که بین % ۷۵-۵۵ از انرژی مورد نیاز یک فرد بزرگسال باید از جذب کربوهیدرات تامین شود. اگر این میزان کربوهیدرات در بدن تامین شود، مشکلاتی مثل دردهای عضلانی، خستگی، عملکرد ضعیف مغزی، و پایین آمدن مقاومت بدن درمقابل بیماری ها حاصل می شود. کربوهیدرات ها دو نوع اصلی دارند: کربوهیدرات های ساده و کربوهیدرات های مرکب.

 

کربوهیدرات های ساده

این نوع کربوهیدرات از یک قند ساده و تکی تشکیل شده است. کربوهیدرات های ساده مزه شیرینی غذاها را ایجاد می کنند. قند میوه، قند ذرت یا قند معمولی همه از انواع کربوهیدرات ساده هستند. این قندها در مصرف مستقیماً به شکل گلوکز وارد جریان خون می شوند. گلوکز انرژی فوری برای بدن فراهم کرده و از طریق خون به قسمت های مختلف بدن می رسد. قند ساده را می توان به میزان زیاد در موادغذایی طبیعی مثل میوه ها، سبزیجات، شیر و محصولات لبنی یافت. علاوه بر این، عسل، شیره ذرت، و شیره افرا منابعی از قندهای ساده هستند.

کربوهیدرات های مرکب

کربوهیدرات های مرکب همانطور که از نامش پیداست ترکیبی از انواع مختلف قند هستند. تجزیه این کربوهیدرات ها به شکل ابتدایی و ساده ترشان زمان بیشتری می برد و به همین علت هضم آنها نیز بیشتر طول می کشد. روند کند تجزیه، انرژی مداومی را برای زمانی طولانی در اختیار بدن قرار می دهد. ازآنجا که این کربوهیدرات ها نیاز به مدت زمان بیشتری برای تبدیل دارند، مداوماً توسط بدن استفاده می شوند. درنتیجه، قند که به چربی تبدیل می شود دیگر مثل کربوهیدرات های ساده به مقدار زیاد در بدن ذخیره نمی شود. کربوهیدرات های ساده انرژی فوری برای بدن مهیا می کنند چون درمقایسه با کربوهیدرات های مرکب، در زمان کوتاه تری تجزیه می شوند. این باعث بالا رفتن ذخیره چربی های تجزیه شده می شود که اگر نسوزند و توسط بدن مصرف نشوند، ممکن است منجر به مشکلاتی برای سلامتی شوند.

کربوهیدرات های مرکب را به میزان فراوان در غذاهایی مثل نان، پاستا، غلات کامل، میوه ها، سبزیجات، آجیل و دانه ها می بینیم.

کربوهیدرات ها را می توان براساس ساخت شیمیایی آنها نیز دسته بندی کرد. کربوهیدرات ها درواقع بزرگترین دسته ترکیبات روی زمین هستند. براساس پیچیدگی ساختار، کربوهیدرات ها به ۵ دسته تقسیم می شوند که در زیر به اختصار توضیح می دهیم.

مونوساکاریدها: اینها اصلی ترین ترکیب با ساختار چرخه ای هستند که از کربن، هیدروژن و اکسیژن به نسبت ۱،۲،۱ تشکیل می شود. "مونو" به تکی بودن و ساکارید به معنای قند است. گلوکز، فروکتوز و گلاکتوز انواعی از مونوساکاریدها هستند.

دی ساکاریدها: این کربوهیدرات ها به معنای "دوقندی" هستند که به انواع متداول مثل ساکاروز، مالتوز و لاکتوز اشاره دارد. وقتی دو مونوساکارید با واکنش تراکمی با هم پیوند می خورند، یک مولکول آب آزاد می کنند و یک دی ساکارید تشکیل می شود. این پیوند، پیوند گلیکوزیدی نام دارد.

اُلیگوساکارید: اینها کربوهیدراتهایی هستند که از بیش از دو نوع مولکول قند ساده تشکیل شده باشد که معمولاً بین ۳ و ۱۰ واحد تکی می باشد. عملکرد اصلی آنها در بدن ذخیره گلوکز است. رافینوز و استاکیوز انواع اصلی اُلیگوساکاریدها هستند که از زنجیره های تکراری فروکتوز، گالاکتوز و گلوکز تشکیل می شود.

پلی ساکاریدها: اینها مونومر هم خوانده می شوند و از هزاران مولکول ابتدایی گلوکز تشکیل شده اند. کربوهیدرات هایی که به شکل نشاسته ذخیره می شوند از این نوع ترکیبات تشکیل می شوند. آمیلوز که یک  ترکیب زنجیره ای مستقیم است و آمیلوپکتین که تزکیب شاخه دار است انواع متداول پلی ساکاریدها هستند.

ناکلئوتیدها: یک نوع کربوهیدرات مرکب دیگر هستند که از مقدار زیادی مولکول قند چرخه ای تشکیل می شود. اسید دی اکسی ریبونوکلئیک (DNA) و اسید ریبونوکلئیک (RNA) قندهای پنج ضلعی مرکب هستند که تحت این دسته طبقه بندی می شوند. تفاوت بین RNA و DNA این است که اولی یک گروه هیدروژنی اضافی دارد.

کربوهیدرات ها بزرگترین منبع انرژی در بدن هستند. بنابراین مصرف به اندازه آنها برای رشد و سلامت انسانها ضروری است.

کربوهیدرات ها یا قندها به سه گروه تقسیم می شوند:

۱-منوساکاریدها (Monosaccharides or Simple sugar)
2-اولیگوساکاریدها (Oligosaccharides)
3-پلی ساکاریدها (Polysaccharides)

منوساکاریدها یا قندهای ساده: ترکیبات سفیدرنگ، کریستاله ،قابل حل در آب و نسبتاً شیرین هستند. از لحاظ شیمیایی منوساکاریدها پلی هیدروکسی آلدئید و یا پلی هیدروکسی کتون یا کتوز می باشند. منوساکاریدهای طبیعی دارای سه تا هفت کربن می باشند.
بر اساس نوع گروه کربونیل و تعداد اتمهای کربنشان طبقه بندی می شوند.
با استفاده از پسوند –ose نامگذاری می شوند.
کوچکترین منوساکارید تریوزها یا قندهای سه کربنه می باشند. قند سه کربنه آلدئیدی، گلیسر آلدئید می باشد و از آنجایی که کربن شماره ۲ گلیسر آلدئید به چهار گروه متفاوت متصل است به آن کایرال(chiral) گویند.
سه کربنه کتونی یا (ketoriose) ، دی هیدروکسی استون می باشد که یک ترکیب ناکایرال(achiral) می باشد زیرا در ساختارش هیچ اتم کربن نامتقارن وجود ندارد. تمامی منو ساکاریدهای بلندتر از این دو قند کایرال می باشند.

ساختمان حلقوی قندها
ساختمان آلدوزها و کتوزهای مختلف بصورت زنجیر باز خطی مورد بررسی قرار گرفت. فرم های ساختمانی فوق برای منوساکاریدهایی از نوع تریوز و تتروز صادق است ولی بیشتر منوساکاریدهایی که پنج کربن یا بیشتر در ساختمان خود دارند بصورت ترکیبات حلقوی در می آیند. برای مثال در حالیکه گلوکز حاوی عامل آلدئیدی است، در برابر معرف هایی که به آسانی با عوامل آلدئیدی ترکیب می شوند، نسبتاً پایدار است و یا وقتی گلوکز در معرض هوا یا اکسیژن قرار می گیرد بدون تغییر باقی می ماند، در حالیکه اغلب آلدئیدها به آسانی تحت چنین شرایطی اکسید می شوند.

خواص شیمیایی مربوط به عامل آلدئیدی و کتونی قندها

۱- خاصیت احیا کنندگی قندها: قندهایی که دارای عامل احیا کننده آزاد(عامل آلدئیدی یا کتونی) می باشند، میتوانند در محیط قلیایی و به کمک حرارت با املاح مس دوظرفیتی ترکیب شوند و مس دوظرفیتی را به مس یک ظرفیتی احیا نمایند. از این خاصیت برای تشخیص قندها در مایعات بیولوژیک استفاده می شود.
۲- اثر اسیدها بر قندها: قندها در مجاورت اسیدهای قوی مانند اسید سولفوریک و یا اسید کلریدریک غلیظ،آب از دست داده، به ترکیبی حلقوی به نام فورفورال و یا مشتقات آن تبدیل می گردد.
پنتوزها به سهولت در محیط اسید غلیظ به فورفورال تبدیل می گردند در حالیکه گلوکز در این شرایط به هیدروکسی متیل فورفورال تبدیل می شود.
پلی ساکاریدها تحت اثر اسیدهای رقیق و به کمک حرارت هیدرولیز شده، منوساکارید را به وجود می آورند.
۳- اثر بازها بر قندها: محلول غلیظ بازها مانند NaOH و یا KOH موجب پلیمریزه شدن و یا تجزیۀ قندها می گردند، ولی بازهای رقیق موجب توتومریزاسیون قندها و تبدیل آنها به یکدیگر می شوند، به عنوان مثال-D گلوکز در محیط باز رقیق با تبدیل شدن به فرم واسط اندیول(فرم انولی) به قند مانوز و فروکتوز تبدیل می شود.
۴- احیا شدن قندها: گروه کربونیل منوساکاریدها در حضور آنزیم و یا در مجاورت هیدروژن و کاتالیزورهای معدنی احیا شده به الکل مربوطه تبدیل می گردد. مانند تبدیل شدن ریبوز به ربیتول، فروکتوز و گلوکز به سوربیتول، گالاکتوز به دالسیتول و مانوز به مانیتول.
تجمع دالسیتول و سوربیتول در عدسی چشم موجب بروز آب مروارید(کاتاراکت) میگردد.
۵- اکسیداسیون قندها: در اثر اکسیداسیون قندها سه نوع اسید ایجاد می شود.

I. اگر عامل آلدئیدی اکسید شود اسید آلدونیک حاصل می شود. قندهای کتونی به سادگی اکسید نمی شوند.
II. اگر عامل الکلی نوع اول اکسید شود، اسید اورونیک حاصل می شود.
III. در صورتیکه عامل آلدئیدی و الکلی هردو به عامل اسیدی تبدیل شوند، اسیدآلداریک یا ساکاریک ایجاد می شود.

مشتقات قندها:
۱- قندهای آمین دار: مانند گلوکزآمین و گالاکتوزآمین که معمولاً بصورت استیله یا سولفوره شده و در ساختمان هتروپلی ساکاریده یافت می شوند.

۲- دزوکسی قندها: در این قندها به جای یک یا چند گروه OH،H جایگزین شده است؛
مانند۲-دزوکسیD- ریبوز(در ساختمان DNA وجود دارد)،L- رامنوز(۶دزوکسی-L-مانوز)وL- فوکوز(۶-دزوکسی L-گالاکتوز). دو ترکیب اخیر در ساختمان غشای بعضی باکتریها وجود دارند.

۳- ویتامین C : این ترکیب در صنعت از گلوکز و یا L- سوربوز تهیه می شود. ویتامینC بطور عمده در بیوسنتز کلاژن بافت همبند،متابولیسم اسید آمینه تیروزین و جذب آهن شرکت دارد.

۴- اسید سیالیک: این ترکیب از مشتقات اسید نورامینیک می باشد. اسید نورامینیک ترکیبی از مانوزآمین و اسید پیروویک است که فرم استیلۀ آن اسید سیالیک نامیده می شود. اسید سیالیک در ساختمان گانگلیوزیدها(چربی های مرکب مغز) وجود دارد.

اولیگوساکاریدها:

ترکیباتی هستند که از به هم پیوستن ۲ تا ۱۰ واحد منوساکاریدی ایجاد می گردند. بر حسب تعداد منوساکارید شرکت کننده در ساختار می توان در ساکارید، تری ساکارید، تتراساکارید و… داشت. فراوان ترین اولیگوساکارید در طبیعت، دی ساکارید است.

دی ساکاریدها:

این دسته از کربوهیدراتها از ترکیب دو مولکول منوساکارید ایجاد می شود. بر حسب نوع اتصال بین دو قند و کربن های شرکت کننده در پیوند،دی ساکارید ها به دو دسته دی ساکاریدهای احیا کننده و دی ساکاریدهای غیراحیاکننده تقسیم می شوند.

الف-دی ساکاریدهای احیا کننده:
هرگاه عامل نیمه استالی یک منوساکارید، با هیدروکسیل الکلی منوساکارید دیگر پیوند اوزیدی حاصل نماید بعلت آزاد ماندن عامل احیاکننده در قند دوم، دی ساکارید از نوع احیا کننده می باشد. از این دسته می توان مالتوز،لاکتوز،سلوبیوز و… را نام برد.

ب-دی ساکاریدهای غیراحیاکننده:
در این گروه از دی ساکاریدها، عامل نیمه استالی هردو منوساکارید در پیوند گلیکوزیدی شرکت می کنند. از این دسته می توان ساکارز(Saccharose) یا سوکروز(Sucrose) و تره هالوز(Trehalose) را نام برد.

پلی ساکاریدها:

اغلب کربوهیدرات های موجود در طبیعت از نوع پلی ساکاریدی با وزن مولکولی زیاد هستند. این ترکیبات در اثر هیدرولیز کامل با آنزیمهای اختصاصی به منوساکاریدها و با مشتقات منوساکاریدی تبدیل می گردند.
پلی ساکاریدها بنام گلیکان(Glycan) نیز نامیده می شوند. این ترکیبات بعلت نوع منوساکارید متفاوتند و ممکن است از نظر طول رشته ویا انشعابات زنجیره پلی ساکاریدی متغییر باشند.

پلی ساکاریدها به دو گروه تقسیم می شوند:

A. هموپلی ساکاریدها؛ ترکیباتی که در ساختار پلی مریشان واحدهای منومری مشابه قرار دارند.

B. هتروپلی ساکارید؛ که از انواع مختلف منوساکاریدها پدید می آیند و گاه در زنجیر پلی ساکاریدی ترکیبات غیرکربوهیدراتی، مانند سولفات ها و یا استات ها یافت می شوند.

اهمیت زیست- پزشکی گلیکوژن:

نقش اصلی گلیکوژن عضلانی تامین سریع گلوکز مورد نیاز راه گلیکولیز در خود بافت عضلانی است ،درصورتی که گلیکوژن کبدی، ذخیره ای است برای تامین گلوکز خون به ویژه در فواصل بین غذاها. پس از ۱۲ الی ۱۸ ساعت ناشتائی تقریبا تمام گلیکوژن کبدی به مصرف میرسد در حالیکه گلیکوژن عضلانی فقط پس از فعالیت ها و تمرینات عضلانی کاهش می یابد.
اصطلاح بیماری انباشته شدن گلیکوژن (Glycogen Storage Disease) برای یک گروه ناهنجاری های موروثی به کار برده میشود که با انباشته شدن مقادیر غیر طبیعی و یا انواع غیرطبیعی گلیکوژن در بافت ها همراه است.که به ضعف عضلانی و حتی مرگ منجر میگردد. برای نمونه فقدان آنزیم گلوکز-۶ فسفات در بیماری فون ژیرکه (Von Gierkes Disease) موجب انباشته شدن گلیکوژن در سلولهای کبدی و کلیه ها و بروز عوارض هیپوگلیسمی ، اسیدوز لاکتیک ، افزایش غلظت مواد کتونی در خون و افزایش چربی های خون میگردد.

متابولیسم گالاکتوز:

گالاکتوز برای سنتز لاکتوز، گلیکولیپیدها ، پروتئوگلیکان و گلیکو پروتئین ها مورد نیاز است. گالاکتوز در روده ها از هیدرولیز لاکتوز(قند شیر ) تولید میشود و در کبد بسولت و طی واکنش های زیر به گلوکز مبدل می گردد:
گالاکتوز ابتدا به کمک آنزیم گالاکتئ کیناز و با مصرف ATP فسفریله شده و گالاکتوز-۱- فسفات را تولید میکند. گالاکتوز-۱-فسفات در طی واکنشی با اوریدین دی فسفات گلوکز موجب آزاد شدن گلوکز -۱-فسفات و تولید اوریدین دی فسفات گالاکتوز( UDPGal) میگردد. این واکنش به کمک آنزیم گالاکتوز-۱-فسفات اوریدیل ترانسفراز کاتالیز میشود.

برای تبدیل گالاکتوز به گلوکز، یک آنزیم اپی مراز بر روی نوکلئوتید فعال گالاکتوز(UDP-Gal) عمل نموده و آنرا به UDP-Glc تبدیل میکند.NAD+ کوآنزیم آنزیم اپی مراز است و این واکنش احتمالا با اکسیداسیون و سپس احیا کربن شماره۴ گالاکتوز همراه است.
سرانجام گلوکز از(UDPGlc) بر روی یک مولکول گلیکوژن انتقال یافته( گلیکوژن سنتتاز) و سپس به کمک فسفریلاز بصورت گلوکز-۱- فسفات آزاد میگردد.

از آنجایی که واکنش اپی مراز بسهولت برگشت پذیر است بنابراین د رصورت نیاز گلوکز نیز به آسانی قابل تبدیل به گالاکتوز است و بنابراین بنظر میرسد که وجود گالاکتوز در رژیم غذایی چندان ضروری نمی باشد.

 

+ نوشته شده در  Sun 27 Nov 2011ساعت 11:51 PM  توسط   | 

آزمایش سیلوانف

آزمایش سلیوانف برای کتوزها

در این آزمایش کتوهگزوزها در مجاورت اسید کلریدریک آب از دست داده، به هیدروکسی متیل فورفورال تبدیل میشوند. این ترکیبات با رزورسینول ترکیب شده به کمپلکس قرمزرنگی تبدیل میگردند. آلدوزها در شرایط سخت تری با رزورسینول واکنش میدهند.

روش کار

۳ میلی لیتر محلول سلیوانف را در لوله آزمایش ریخته، بدان یک میلی لیتر محلول قند مورد نظر اضافه کنید. لوله آزمایش را در حمام آب جوش قرار دهید. هر پنج دقیقه به لوله آزمایش نگاه کنید و مدت زمان تولید رنگ را یادداشت کنید. این آزمایش را برای گلوکز، فروکتوز و سوکروز انجام دهید.

+ نوشته شده در  Sun 27 Nov 2011ساعت 11:46 PM  توسط   | 

Enzyme

آنزیم چیست؟

آنزیم ها عمل کاتالیزوری انجام می دهند یعنی سرعت واکنش ها را زیاد می کنند بدون این که تغییری در خودشان
به وجود آید. تعیین تعداد آنزیم ها در سلول مشکل است ولی شاید بتوان از ترادف ژنوم آنها حدس زد مثلا در باکتری E.coli تعداد ۴۲۸۸ رمز برای پروتئین وجود دارد که تعداد ۲۶۵۶ پروتئین مشخص شده است، پس اگر بخواهیم آنها را به در صد بیان کنیم برابر ۶۲% می شود. بقیه پروتئین ها یعنی ۱۶۳۲ پروتئین دیگر هنوز مشخص نشده اند که چه عمل را انجام می دهند. از این تعداد پروتئین فقط ۱۷۰۱ از آنها آنزیم هستند که برابر ۶۴% آنها می شوند. تعداد آنزیم ها در سلول های یوکاریوتی بسیار زیاد است. اگر آنزیم ها نباشند برای انجام بعضی از واکنش ها ممکن است نیاز به زمان بسیار طولانی داشته باشیم تا آن واکنش ها انجام شوند.
آنزیم ها موجب تغییر سوبسترا ( substrate ) به محصول می شوند. هر آنزیم ممکن است ویژگی برای یک سوبسترا داشته باشد یا روی سوبستراهای بخصوصی عمل کند که در نتیجه محصول یا محصولات مختلف به وجود می آیند.
همه آنزیم ها ساختار پروتئینی دارند ولی برای انجام عمل کاتالیزوری ممکن است نیاز به عامل غیر پروتئینی موسوم به کوفاکتور داشته باشند. کوفاکتور ممکن است فقط یک کاتیون یا مولکول آلی ( که به آن کوآنزیم گویند ) باشد.
بعضی از آنزیم ها برای انجام عمل کاتالیزوری خود نیاز به کوفاکتور ندارند. اگر آنزیمی با وجود کوفاکتور فعال
شود به آن هولوآنزیم ( holoenzyme ) گویند و در صورتی که کوفاکتور را از آنزیم خارج کنیم یک پروتئین غیر فعال باقی می ماند که به آن آپوآنزیم ( apoenzyme ) گویند. اگر کوفاکتور به آنزیم چنان محکم متصل باشد که هنگام جدا کردن آن از آنزیم باعث صدمه دیدن آنزیم گردد در این صورت این کوفاکتور را گروه پروستتیک
( prosthetic group ) نامند.

تاریخچه آنزیم

تا قرن نوزدهم مشخص شده بود که فرایندهایی نظیر ترش شدن شیر و تخمیر قند به الکل فقط از طریق عمل یک موجود زنده رخ می دهند. در سال ۱۸۳۳ عامل فعال کننده قند به طور نسبی خالص شد و آن را دیاستاز نامیدند که اکنون به آن آمیلاز می گویند. چند سال بعد از شیره معده فردی که رژیم غذایی او پروتئین بود ، ماده ای جدا کردند و آن را پپسین نامیدند. این ترکیبات را تحت نام کلی مخمر می نامیدند. لیبیگ ( Liebig ) در آن موقع اظهار داشت که این مخمرها می توانند مواد غیر زنده ای باشند که از سلول های زنده به دست می آیند در حالیکه پاستور و دیگران هنوز بر این باور بودند که مخمرها بایستی حاوی مواد زنده باشند.
با وجود این اختلاف نظرها ، کوهن ( Kuhne ) در سال ۱۸۷۸ از کلمه یونانی enzume ( به معنی در مخمر ) استفاده کرد و نام آنزیم ( enzyme ) را پیشنهاد نمود. عاملی در مخمر کشف شد وآن را کاتالیز ( catalysis ) نامیدند. بوخنرز
( Buchners ) در سال ۱۸۹۷ نشان داد که وقتی عصاره یک سلول مخمر ( بدون حضور سلول زنده) به قند اضافه شود ، تخمیر قند صورت می گیرد.
در سال ۱۹۲۶ سامنر ( Sumner ) آنزیم اوره آز را از عصاره لوبیا خالص کرد و آن را کریستاله نمود. از آن ببعد تعداد زیادی از آنزیم ها را توانستند به شکل بلور درآورند.
امروزه آنزیم ها در آزمایشگاه های بسیاری مورد بررسی قرار می گیرند و در بیمارستان ها جهت کمک به درمان بیماری ها مورد توجه قرار گرفته اند. آنزیم ها به طور گسترده در صنعت استفاده می شوند.

طبقه بندی آنزیم ها بر اساس کمیته آنزیمولوژی

کمیته آنزیمولوژی ، آنزیم ها را به شش طبقه تقسیم کرد و برای هر طبقه یک شماره گذاشت

۱ – اکسیدوردوکتازها ( oxidoreductase ) – این آنزیم ها در واکنش های اکسیداسیون و احیا دخالت دارند.

۲ – ترانسفرازها ( transferase ) – انتقال یک اتم یا یک گروه را بین دو مولکول انجام می دهند.

۳ – هیدرولاز ها ( hydrolase ) – این آنزیم ها در واکنش های هیدرولیز دخالت دارند.

۴ – لیازها ( lyase ) – خارج کردن یک گروه از سوبسترا ( به شرطی که به طریق هیدرولیز نباشد ) را انجام می دهند.

۵ – ایزومرآزها ( isomerase ) – در واکنش های ایزومریزاسیون دخالت دارند.

۶ – لیگازها ( ligase ) – اتصال دو مولکول با استفاده از شکستن پیوند فسفات یا پیروفسفات در نوکلئوزید تری فسفات را انجام می دهند.

برای هر آنزیم یک نام ( E.C. name ) و یک عدد ( E.C. number ) تعیین شده است. در اینجا E.C. مخفف Enzyme Commission می باشد. مثلا اگر عدد آنزیمی چنین بود :

E.C. 1.1.1.27
عدد اول نشاندهنده طبقه ( در بالا ذکر شد ) ، عدد دوم نشاندهنده گروه ( یعنی آن طبقه به چند گروه تقسیم می شود)، عدد سوم زیرگروه و عدد چهارم مشخص کننده نوع واکنش است.

ایزوآنزیم ها ، آنزیم های مختلفی هستند که واکنش های یکسانی را کاتالیز می کنند. بنابراین شکل مشابهی در تقسیم بندی چهار بخشی خواهند داشت. برای مثال پنج ایزوآنزیم مختلف از لاکتات دهیدروژناز وجود داردکه تمام آنها یک کد شناسایی مشابه دارند.

توجه داشته باشید که بعضی از واکنش های کاتالیزوری برگشت پذیرند و تقسیم بندی آنها بر اساس این که یک آنزیم واکنش رفت را کاتالیز کند ، مشابه واکنش برگشت نخواهد بود. تقسیم بندی مورد استفاده بر اساس مسیر مهم تر واکنش از نقطه نظر بیوشیمیایی یا برخی مقررات تعریف شده به وسیله کمیته می باشد.

مثال: در واکنش های اکسیداسیون و احیایی که NAD+ و NADH دخالت دارند ، طبقه بندی بر اساس جهتی خواهد بود که NAD+ ( گیرنده الکترون ) یا NADH ( دهنده الکترون ) انجام می دهند.

 

توصیه های کمیته آنزیمولوژی در مورد نامگذاری

کمیته آنزیمولوژی برای هر آنزیم یک نام سیستماتیک علاوه بر نام موجود تعیین کرد. این نام سیستماتیک شامل نام سوبسترا یا سوبستراها به طور کامل است که در انتها یک "آز" ( -ase ) نیز اضافه کرد. "آز" نشاندهنده ماهیت فرایند کالیزوری است. این نام ها طولانی و چندان هم شایع نیستند و ممکن است در مکالمات بلافاصله پس از نام سیستماتیک و شماره آنزیم ، نام های مرسوم بکار روند. بناچار نام های مرسوم در آزمایشگاه ها گفته می شوند ولی کمیته آنزیمولوژی توصیه کرد که نام های مرسوم مشکلی ندارند بغیر از آنهایی که نامگذری نادرست شده اند. مثلا فوماراز که در بالا اشاره شد به فومارات هیدراتاز ( fumarate hydratase ) تبدیل شود.

 

ویژگی عمل آنزیم ها
آنزیم ها به صورت ویژه عمل می کنند. بعضی از آنزیم ها ویژگی گروهی دارند (group specificity ) یعنی ممکن است روی چندین سوبسترای شبیه هم عمل کنند. مثل آنزیم الکل دهیدروژناز که اکسیداسیون الکل های مختلف را انجام می دهد.
هگزوکیناز باعث انتقال فسفات از ATP به چندین قند هگزوز می شود.
اگر آنزیمی اختصاصی عمل کند ویژگی مطلق ( absolute specificity ) خواهد داشت. مثل گلوکوکیناز که انتقال فسفات از ATP به گلوکوز را فقط انجام می دهد.
اگر سوبسترایی دو شکل فضایی داشته باشد،آنزیم می تواند این دو شکل را تشخیص داده و ویژگی فضایی (stereochemical specificity )به وجود می آید.
آنزیم آلانین راسماز ( alanine racemase ) می تواند روی هر دو شکل فضایی سوبسترا عمل کاتالیزوری انجام دهد بنابراین ویژگی ندارد.

آنزیم گلیسرول کیناز یک ویژگی محصولی ( stereospecific product ) دارد یعنی با این که سوبسترای آن کربن کایرال ندارد ولی همیشه روی گلیسرول عمل کرده و محصول آن L- گلیسرول- ۳- فسفات است.

این آنزیم فسفات را به کربن شماره ۳ متصل می کند و هیچوقت L- گلیسرول – 1- فسفات دیده نشده است.

 

جایگاه فعال آنزیم :

جایگاه فعال ( active site ) یا مرکز فعال ( active centre ) محل کوچکی از کل آنزیم را در برگرفته و قابل دسترس برای سوبسترا می باشد. دو فرضیه برای اندرکنش آنزیم با سوبسترا پیشنهاد شده است.

۱ ) فرضیه قفل و کلید

فرضیه قفل و کلید ( lock- and – key ) توسط فیشر ( Fischer ) پیشنهاد گردید. او ساختار مکملی برای آنزیم و سوبسترا در نظر گرفت. سوبسترا ممکن است در جایگاهی که مکمل ساختار خود است در روی آنزیم جای بگیرد ( مانند قرار گرفتن کلید در یک قفل ). بر طبق مدل قفل و کلید همه ساختارها در خلال فرایند اتصال ، ثابت باقی می مانند.

۲ ) فرضیه قالب القایی

فرضیه قالب القایی ( induced- fit ) توسط کوشلند ( ***hland ) پیشنهاد شد. فرضیه قفل و کلید در مورد قابلیت انعطاف آنزیم هنگام اندرکنش با سوبسترا توضیح نمی دهد. مطالعات با روش کریستالوگرافی اشعه ایکس نشان داد که شکل آنزیم وقتی به صورت آزاد است با زمانی که در بند و بست با سوبسترا می باشد متفاوت می شود. گاهی آنزیم و سوبسترا با هم واکنش می دهند ولی محصولی به وجود نمی آید که به آن اتصال بدون محصول(non- productive binding )گویند.

۳ ) فرضیه هایی که مربوط به پایداری حالت گذار می شوند

مدل های قفل و کلید و قالب القایی در مورد ویژگی آنزیم توضیح می دهند ولی در مورد مکانیزم عمل آنزیم پیشنهادی داده نشده است. پیوند سوبسترا اغلب با صرف انرژی همراه است
هالدین ( Haldane ) در سال ۱۹۳۰ پیشنهاد کرد که اگر از انرژی پیوندی برای تغییر شکل طبیعی سوبسترا استفاده شود ، واکنش بعدی آسانتر انجام می شود. در این صورت انرژی کمتری مورد نیاز است. مفهوم کاملتر این فرضیه در سال ۱۹۴۸ توسط پالینگ ( Pauling ) بیان شد.
فرض کنید ساختار جایگاه فعال تقریبا بستگی به سوبسترا داشته باشد. اگر ساختار جایگاه فعال آنزیم سخت و محکم باشد ، پس سوبسترا باید از حالت طبیعی خارج شده تا بتواند به آنزیم پیوند یابد. از شکل طبیعی خارج شدن ( distortion ) ممکن است باعث کشیدگی (stretching) و ضعیف کردن پیوندی گردد که باید شکسته شود. به این فرضیه مدل ایجاد کشش ( strain ) گویند.
حال فرض کنید که سوبسترا از شکل طبیعی خارج نشود ولی کمپلکس آنزیم – سوبسترا اندرکنش های نامطلوب داشته باشد. این موضوع باعث می شود که سوبسترا میل به انجام واکنش های ترادفی مطلوب زیر را از خود نشان دهد:
محصولات → حالت گذار → کمپلکس سوبسترا – آنزیم
در ادامه اعمال فوق ، واکنش های نامطلوب کاهش یافته و بالاخره در حالت گذار کاملا محو می شوند.
به طور کل دو حالت ایجادکشش و پایداری حالت گذار خیلی شبیه هم هستند ولی نحوه انجام آنها ( یا ترادف آنها ) با هم فرق دارند. مثالی که در این مورد می توان زد هیدرولیز پپتیدها توسط آنزیم کیمو تریپسین است. مثال دیگر آنزیم لیزوزیم است که برای مکانیزم ایجاد کشش می توان بیان کرد ولی باز هم مکانیزم پایداری حالت گذار را نیز برای آن در نظر گرفته اند.

 

با توجه به اینکه آنزیم ها هم پروتئینی هستند آنزیم ها را بر اساس این که از یک یا چند زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده باشند به آنزیم های مونومریک و الیگومریک تقسیم بندی میکنند:

آنزیم های مونومریک:

پروتئین های منومر ، پروتئین هایی هستند که تنها از یک زنجیر پلی پپتیدی ساخته شده باشند بنابراین آنها را نمی توان به واحدهای کوچکتر تفکیک نمود. تعداد کمی از آنزیم های منومر شناخته شده اند و تمام آنها نیز در واکنش های هیدرولیز دخالت دارند. این آنزیم ها حدود ۱۰۰ تا ۳۰۰ آمینو اسید دارند و جرم مولی آنها تقریبا بین ۳۰۰۰ تا ۳۵۰۰۰ است. بعضی از آنها مثل آنزیم کربوکسی پپتیدار A متصل به یک کاتیون است ولی اکثر آنها بدون کمک هیچ کوفاکتوری عمل می کنند.
شماری از آنزیم های منومر، پروتئاز ( یا آنزیم های پروتئولیتیک ) هستند ، به عبارت دیگر عمل آنها هیدرولیز پیوندهای پپتیدی در پروتئین های دیگر است. برای این که از عمل آنها جهت آسیب رساندن به پروتئین ها و آنزیم های دیگر جلوگیری شود ، اغلب به صورت غیر فعال سنتز می شوند. وقتی آنزیمی غیر فعال باشد به آن پروآنزیم ( proenzyme ) یا زیموژن ( zymogen ) گویند. این آنزیم های غیر فعال هنگامی که لازم باشد فعال می گردند. برای مثال می توان از سرین پروتئازها ( serine protease ) نام برد که در جایگاه فعال آنها آمینو اسید سرین وجود دارد یعنی باقیمانده سرین برای عمل کاتالیزوری لازم است.

 

آنزیم های مونومریک پروتئازی یا غیر پروتئازی هستند:

پروتئازی:

سرین پروتئازها: مثل کیموتریپسین ، تریپسین ، الاستاز
سرین پروتئازهای کیموتریپسین ، تریپسین و الاستاز به صورت غیر فعال توسط پستانداران در لوزالمعده ساخته می شوند

اسید پروتئازها: اسیدپروتئاز جانوری ( پپسین) ، اسید پروتئاز میکروارگانیسم ها(کیموزین ، رنین) پپسین ( pepsin ) یک اسید پروتئاز است. نقش پپسین هضم پروتئین های بلعیده شده توسط پستانداران می باشد که می تواند در pH اسیدی موجود در معده عمل نماید.

تیول پروتئازها گیاهی: پاپائین و نیسین. در تیو پروتئازها، آمینو اسید سیستئین نقش اصلی را دارد همانطور که در سرین پروتئازها آمینو اسید سرین مهم بود.

کربوکسی پپتیداز: کربوکسی پپتیدازA ، کربوکسی پپتیدازB ،
کربوکسی پپتیداز A یک نوع آنزیم منومر است و یک کاتیون روی ( Zn2+ ) دارد. این آنزیم به صورت زیموژن یعنی procarboxypeptidase A ترشح می شود که وقتی آنزیم تریپسین یک قطعه از پپتید آن را خارج نماید ، فعال می گردد. آنزیم تریپسین معمولا آمینو اسیدهای غیر قطبی را از انتهای – C جدا می کند. آنزیم کربوکسی پپتیداز A فعال موجب جدا کردن آمینو اسیدهای انتهای کربوکسیلی پپتیدها می شود به شرطی که آمینو اسیدهای لیزین ، آرژنین و پرولین نباشند. کربوکسی پپتیداز B باعث جدا کردن آمینو اسیدهای بازی از انتهای کربوکسیلی پپتیدها می شود ( لیزین و آرژنین ) و به صورت زیموژن از لوزالمعده ترشح می گردد

غیر پروتئازی:

لیزوزیم و ریبو نوکلئاز

 

انواعی از آنزیم های الیگومر:

لاکتات دهیدروژناز ، آنزیم های مرحله گلیکولیز ، لاکتوز سنتتاز ، تریپتوفان سنتتاز، کمپلکس پیروات دهیدروژناز

لاکتات دهیدروژناز: لاکتات دهیدروژناز ( lactate dehydrogenase ) LDH یک آنزیم الیگومر است که در مهره داران وجود دارد و هر زیر واحد آن عمل مشابهی انجام می دهد. این آنزیم در بیشتر گونه ها به صورت تترامر با جرم مولی ۱۴۰۰۰۰ است. بنابراین جرم مولی هر زیر واحد به طور متوسط برابر ۳۵۰۰۰ می شود که به دو شکل وجود دارند ، یکی به شکل M ( M- form ) و دیگری به شکل H ( H-form ).
شکل M بیشتر در ماهیچه های اسکلتی و شکل H در ماهچه قلب دیده می شوند. دو نوع زیر واحد مختلف دارند که توسط ژن های مجزا تولید می شوند و شکل منومر آن از لحاظ کاتالیزوری غیر فعال می باشد. هر منومر
می تواند با منومرهای دیگر از نوع مشابه یا غیر مشابه ترکیب شده و آنزیم فعال تترامر را به وجود آورند. پنج ایزو آنزیم برای LDH می تواند وجود داشته باشد:
H4 , H3M , H2M2 , HM3 , M4 ( که به ترتیب به آنها LDH1 تا LDH5 هم می گویند )
پس تعریف ایزو آنزیم چنین می شود، آنزیم هایی که بتوانند یک عمل را انجام دهند ولی به شکل مختلف وجود داشته باشند.

لاکتوز سنتاز

لاکتوز سنتاز ( lactose synthase ) آنزیم الیگومر است که در غدد پستان وجود دارد و در آن یک زیر واحد غیر عملکردی رفتار یک زیر واحد عملکردی را تغییر می دهد. این آنزیم که از شیر جدا شده است دارای دو زیر واحد می باشد. زیر واحد α – لاکتالبومین ( α – lactalbumin ) پروتئین غیر فعال است که تنها در غدد پستان مشاهده شده است. زیر واحد دیگر N- استیل لاکتوز آمین سنتاز ( N- acetyllactosamine synthase ) است که در اکثر بافت ها وجود دارد. آنزیم N – استیل لاکتوز سنتاز در سنتز ترکیبات کربوهیدراتی مربوط به گلیکوپروتئین ها مهم است. در هنگام بارداری مقدار α- لاکتالبومین کم است ولی آنزیم N- استیل لاکتوز سنتاز در غدد پستان تولید شده و ذخیره می گردد. بعد از تولد نوزاد، سنتز هورمون پروژسترون در مادر کاهش یافته که این عمل منجر به افزایش سنتز هورمون لوتئو تروفیک (luteotrophic ) ( یا پرولاکتین ) می شود.این موضوع موجب می گردد که تولید α- لاکتالبومین در غدد پستانی تحریک شود. α- لاکتالبومین با N- استیل لاکتوز سنتاز ( ذخیره شده) تولید لاکتوز سنتاز را می کند، این آنزیم برای تأمین قند شیر نوزاد ضروری است.

 

تریپتوفان سنتاز

آنزیم تریپتوفان سنتاز ( tryptophan synthase ) در E.coli یک آنزیم الیگومر است که زیر واحدهای آن دو عمل متفاوت را انجام می دهند. این آنزیم دارای دو زیر واحد α است که هر کدام جرم مولی برابر با ۲۹۰۰۰ دارند. دو زیر واحد β به صورت β2 است که دارای جرم مولی ۹۰۰۰۰ می باشند. برای جدا سازی دو زیر واحد β از یکدیگر می توان از اوره ۴ مولار استفاده نمود. هر کدام از این زیر واحدها دارای جایگاهی برای اتصال به کوآنزیم پریدوکسال فسفات هستند

پیروات دهیدروژناز
پیروات دهیدروژناز سلول های باکتریایی و حیوانی یک کمپلکس چند آنزیمی است. این آنزیم نوعی از سازماندهی را دارد که مشابه آنزیم تریپتوفان سنتاز است با این اختلاف که در مقیاس بسیار بزرگتر می باشد. کمیته آنزیمولوژی پیشنهاد کرده است که چنین کمپلکسی می بایست به صورت یک سیستم از آنزیم های مجزا در نظر گرفته شود
( نه به صورت یک آنزیم واحد ).
پیروات دهیدروژناز قادر است که پیروات را وارد چرخه تری کربوکسیلیک اسید نماید، در نتیجه باید ابتدا پیروات را به استیل- CoA تبدیل کند.
رید ( Reed ) و همکارانش در سال ۱۹۶۸ نشان دادند که این آنزیم در E.coli دارای ۶۰ زنجیر پلی پپتیدی است و جرم مولی آن حدود ۴۶۰۰۰۰۰ می باشد. این آنزیم دارای سه فعالیت کاتالیزوری مجزا است.

۱) پیروات دکربوکسیلاز – دهیدروژناز ( pyruvate decarboxylase – dehydrogenase ) که به آن E1 گویند. این آنزیم را پیروات دهیدروژناز ( لیپوآمید ) نیز می گویند.
۲ ) دی هیدرولیپوآمید S- استیل ترانسفراز ( dihydrolipoamide S- acetyltransferase ) یا E2
3 ) دی هیدرولیپوآمید دهیدروژناز ( dihydrolipoamide dehyrogenase ) یا E3]

 

فعال کننده های انزیمی (Enzyme Cofactors ):

همانند پروتئین ها که به دو دسته ساده و مرکب تقسیم میشوند آنزیم ها را نیز میتوان به دو دسته تقسیم کرد فعالیت تعدادی از آنزیم ها تنها به ساختمان پروتئینی آنها بستگی دارد ،در حالی که برخی دیگر از آنزیمها برای انجام فعالیت کاتالیزوری خود به ترکیبات فعال کننده غیر پروتئینی( کوفاکتورها) نیاز دارند.

کوفاکتورها بر دو نوعند:

الف) کوفاکتورهائی که تنها شامل یک یون فلزی مانند zn,Mg,Mn,Cu,Fe, Na, یا K میباشند:

نقش ای گونه از کوفاکتورها به دو صورت انجام پذیر است:
۱-یونهای فلزی نقش یک واسط را برای مولکولهای آنزیم با سوبسترا به عهده دارند
۲-برخی از یونهای فلزی ، خود در عمل کاتالیز شرکت می کنند از جمله اتم آهن در آنزیم کاتالاز که نقش اصلی را در تجزیه پراکسی هیدروژن انجام میدهد.

ب) کوفاکتورهایی که از یک مولکول ترکیب آلی تشکیل یافته اند. این گونه کوفاکتورها را کو آنزیم می نامند.

پیوند کوآنزیم با قسمت پروتئینی آنزیم اغلب از نوع پیوندهای ضعیف و کم انرژی است به طوری که در عمل دیالیز کوآنزیم از مولکول آنزیم جدا میگردد ولی در بعضی موارد کوانزیم به کمک پیوندهای کوالان به مولکول پروتئینی آنزیم متصل میشود مانند ریشه هم (Heme )در سیتوکروم ها. اینگونه کوآنزیم ها راد ریشه پروستتیک نیز مینامند. بیشتر کوآنزیم ها از مشتقات ویتامین های محلول در اب میباشند.
به طور کلی کاتالیزورهای بیوشیمیایی را آنزیم مینامیم و همگامی که آنزیم برای فعالیت خود به یک کوفاکتور احتیاج داشته باشد میتوانیم قسمت پروتئینی آن را آپوآنزیم و قسمت غیر پروتئینی را کوانزیم بنامیم. در حالی که آپو آنزیم در برابر حرارت ناپایدار و آسیب پذیر است کوفاکتورها عموما در مقابل حرارت مقاوم میباشند.

+ نوشته شده در  Sun 27 Nov 2011ساعت 11:45 PM  توسط   | 

Lipids

لیپید(چربی):

لیپیدها ترکیبات مختلف و نامتجانسی هستند که بیشتر از نظر خواص فیزیکی بویژه حلالیت با هم مشابهت دارند.خاصیت اصلی آنها نامحلول بودنشان در آب است. این که در ساختار غشای سلول وجود دارند،در داخل میتوکندری ها یافت میشوند،در ساختمان لیپوپروتئین ها وجود دارند،و حتی وظیفه نقل و انتقال چربیها را (در حالت ترکیب با پروتئین)به عهده دارند.و به انواع مختلفی تقسیم بندی میشوند.

طبقه بندی لیپیدها:

لیپیدهای ساده:

الف) اسیدچرب+گلیسرول

ب) واکس ها که از ترکیب اسیدچرب با الکل های سنگین ایجادمیشوند

لیپیدهای مرکب: این لیپیدها علاوه بر اسیدچرب و الکل یک ریشه شیمیایی اضافی نیز دارند

الف) فسفولیپیدها: اسیدچرب +الکل +ر یشه فسفات (گلیسرو فسفولیپید : که الکل آن گلیسرول است. اسفنگو فسفولیپید : که الکل آن اسفنگوزین است)

ب) گلیگولیپیدها (گلیگو اسفنگولیپیدها): اسیدچرب +الکل (اسفنگوزین) +کربوهیدرات

ج) لیپیدهایی که حاوی ساختارهایی مانند سولفات (سولفولیپید) یا گروه آمینو (آمینو لیپید) یا پروتئین (لیپوپروتئین) در ساختارشان هستند.

اسیدهای چربی که در ساختار لیپیدها شرکت میکنند به صورت اشباع (فاقد پیوند دوگانه) یا غیر اشباع (دارای پیوند دوگانه) هستند.
اسیدهای چرب اشباع: مانند استئاریک (چربی گاو)
،n- اکتادکانوئیک اسید

اسیدهای چرب غیر اشباع: مانند اسید آراشیدونیک،که ۲۰ کربنه است و تفاوتی که در نام گذاری ان وجود دارد این است که بر خلاف سایر اسیدهای چرب نام گذاری ان از کربن شماره ۵ آغاز میشود،در حالی که بقیه از کربن شماره ۹ شروع به نام گذاری میشوند. فرم اشباع شده آن اسید آراشیدیک است.

آراشیدونیک از اسیدچرب های ضروری برای بدن است ( بدن آن را نمیسازد و باید از خارج تامین شود) هر چند مقداری از آن در آندوپلاسمی صاف از اسیدلینولئیک ساخته میشود (بعدا در این مورد توضیح خواهم داد). این اسید چرب پیش ساز مهمی در سنتز هورمونهای موضعی است و در گیاهان یافت نمیشود.

از دیگر اسیدهای چرب غیر اشباع میتوان به :اسید اولئیک ، اسید لینولئیک، اسیدلینولنیک ، اسید پالمتیک اشاره کرد.

اسیدهای چرب همیشه به حالت سیس در بدن وجود دارند.

همینطور که اشاره شد لیپیدها در ساختار غشا شرکت دارند.

لیپیدهای غشا عبارتند از :
فسفولیپیدها (گلیسرو فسفولیپید ، اسفنگولیپید (اسفنگو فسفولیپید )) ، گلیکولیپیدها ( اسفنگو لیپید ،گالاکتولیپید (در غشای تیلاکوئیدی کلروپلاست سلولهای گیاهی وجود دارد))، لیپیدهای اتری آرکی باکتریال.

فسفولیپیدها ،لیپیدهای اصلی سازنده غشای سلولی هستند و شامل هشت گروه اند:

۱)اسید فسفاتیدیک ودی فسفاتیدیل گلیسرول
۲)فسفاتیدیل کلین
۳)فسفاتیدیل اینوزیتول
۴)فسفاتیدیل اتانول امین
۵)فسفاتیدیل سرین
۶)لیزو فسفولیپیدها
۷)پلاسمالوژن ها
۸)اسفنگو میلین ها

۱)اسید فسفاتیدیک:

ساده ترین لپید است که سایر لیپیدها از آن مشتق میشوند.این لیپید از اسیل گلیسرول +اسید فسفریک ساخته شده است

دی فسفاتیدیل گلیسرول(کاردیولیپین):

از استری شدن اسید فسفاتیدیک + گلیسرول ،فسفاتیدیل گلیسرول ساخته میشود.حال اگر این مجموعه به یک اسید فسفاتیدیک دیگر متصل شود،دی فسفاتیدیل گلیسرول خواهیم داشت.در واقع تنها لیپیدی است که بیشترین تعداد گلیسرول(۳)دارد.این لیپید نقش مهمی در میتوکندری و در زنجیره انتقال الکترون بازی میکند.

۲)فسفاتیدیل کولین(لیسیتین):

از اسید فسفاتیدیک+کلین ساخته شده. مهمترین منبع ذخیره کلین در بدن است.زرده تخم مرغ منبع لیسیتین است.

۳) فسفاتیدیل اینوزیتول:

اسید فسفاتیدیک+ اینوزیتول(در واقع از مشتقات قندهاست و در اثر جانشین شدن هر یک از هیدروژن های هر کربن سیکلو هگزان با عامل OHبه وجود می آید). در واقع این لیپید به عنوان پیامبر ثانویه عمل میکند.

۴)فسفاتیدیل اتانول آمین(سفالوژن):

از استری شدن فسفاتیدیک اسید با یک عامل آمینو الکل بنام اتانول امین به وجود می آید.

۵)فسفاتیدیل سرین:

در این ساختار یک اسیدامینه الکلی به نام سرین با اسید فسفاتیدیک استری میشود.این فسفولیپید در اکثر بافت ها وجود دارد.

۶)لیزو فسفولیپید:

تفاوت این فسفولیپید با بقیه در این است که لیزو فسفولیپید تنها دارای یک ریشه اسیل است که آن هم در مربن شماره۱ قرار دارد.و با توجه به گروهی که به عامل فسفات آن اضافه میشود نام گذاری میشود.مثلا لیزو فسفاتیدیل کلین،لیزولیسیتین.این فسفولیپید در تبدیل شدن فسفولیپیدها به یکدیگر نقش دارد.

۷)پلاسمالوژن:

۱۰ درصد فسفولیپیدهای مغز و عضلات را تشکیل میدهند.این ترکیب از نظر ساختمانی شبیه فسفاتیدیل اتانول امین است با این تفاوت که دارای اتصال اتری است نه اتصال استری.

۸)اسفنگو میلین:

این ترکیب در تمام بافت های بدن به ویژه در مغز و بافت عصبی وجود دارد. ودارای یک آمینو الکل به نام اسفنگوزین هستند.

با توجه به ترکیباتی که در این ساختار قرار میگیرد نامهای مختلفی به آن داده میشود. 

اسفنگوزین:

یک آمینو الکل با زنجیر کربن طویل است که به جای الکل در ساختار اسفنگو لیپیدها شرکت میکند.
سرامید: اگر عامل آمینی اسفنگوزین با یک گروه اسید چرب استری شود،و عامل oHکربن شماره۳ باقی بماند ساختاری به نام سرآمید به وجود میآید.

اسفنگو میلین: اگر به جای H عاملOH فسفوکلین قرار گیرد+سرآمید

اسفنگوفسفولیپید:سرآمید+به جای HعاملOH ،کلین قرار میگیرد + عامل فسفات که کلین به آن متصل میشود
.
اسفنگوگلیکولیپید : سرآمید +به جای H عاملOH ،مونو یا دی ساکارید قرار میگیرد.

گلوکوزیل سربروزید : سرآمید +به جای H عامل OH اسفنگوزین، گلوکز قرار میگیرد.

لاکتوزیل سربروزید : سرآمید+به جای HعاملOH ،دی یا تری ساکارید قرار میگیرد.

گانگلوزید : سرآمید+به جای HعاملOH اسفنگوزین،کمپلکس الیگوساکارید قرار میگیردکه این کمپلکس دارای اسید سیالیک نیز هست.

گانگلیوزیدها (GM ) از نظر دیدگاه زیستی جالب توجه هستند چون نقشهای متنوعی دارند.مثلا:

۱- به عنوان آنتی ژن گروه خونی
۲-GM1 :گیرنده توکسین وبا در روده
۳-GM2 :در نبود آن بیماری تی ساک ایجاد میشود.

ترپن ها:

گروهی از لیپیدها هستند که از ترکیب ۲ یا چند مولکول،۲-متیل ۱و۳ بوتا دی ان ،به نام ایزوپرن (۵ کربنه) ساخته میشوند.

انواعی از ترپن ها مثل:
مونو ترپن (۱۰ کربنه) مثل لیمونن،ژرانیول
،سزکوئی ترپن (۱۵ کربنه) مثل فارنزول
دی ترپن (۲۰ کربنه) مثل رتینال،ژیبرلین
تتراترپن (۴۰کربنه) مثل کارتنوئیدها

کلسترول:

ترکیبی استروئیدی است شامل ۴ حلقه(سیکلوپنتان و هیدروفنانترن)،۲۷ کربنه است،آمفوتر(قطبی وغیر قطبی)است .قطبی به علت وجود عامل OHدر کربن شماره۳٫وغیر قطبی بودن به علت وجود زنجیره ۸ کربنی موجود روی کربن شماره۱۷٫حلقه ها اروماتیک نیستند.دارای دو عامل متیل در موقعیت های ۱۸و۱۹ میباشد
کلسترول به عنوان پیش ساز در ترکیبات مهم استروئیدی شرکت میکند.کلسترول پیش ساز ترکیباتی مثل:
آندروژنها،استروژنها،پروژس تین،ویتامینD ،اسیدکولیک و…است.

اهمیت زیست پزشکی لیپیدها:

۱-به طور مستقیم یا به صورت ذخیره ای در بافت چربی از منابع مهم انرژی زا برای بدن است.
۲-در بافت های زیر پوستی و بافت های پوششی برخی اندام ها به عنوان عایق حرارتی عمل میکند
۳-لیپیدهای غیر قطبی در طول اعصابی که آکسون انها توسط یک غلاف میلین پوشیده به عنوان عایق حرارتی عمل کرده و باعث انتشار سریع امواج خنثی کننده قطبیت میشود.
۴-درک بسیاری از مسائل زیستی-پزشکی از جمله چاقی ،اترواسکلروز ،نقش اسیدهای غیراشباع در تغذیه و سلامتی مستلزم
شناخت دقیق خواص بیوشیمی لیپیدها ست.

یکی از ترکیباتی که از نظر زیست پزشکی اهمیت زیادی دارد اسید چربی به نام اسید ایکوزا ( یک ترکیب ۲۰ کربنه) است که
ترکیبات مهمی به نام ایکوسانوئیدها(۲۰ کربنی ها ) از آن مشتق میشوند.
این ترکیبات شامل:
پروستانوئیدها ،لکوترین ها ، لیپوکسین ها ،
پروستانوئیدها خود شامل پروستاگلاندین ها و پروستاسیکلین ها و ترومبوکسانها هستند.

پروستاگلاندین ها:

در تمام بافت های پستانداران یافت میشود و نقش هورمون های موضعی را بعهده داشته و فعالیت های فیزیولوژی و
فارماکولوژی بسیار مهمی را دارا میباشند.

سنتز ایکوزانوئیدھا (پروستاگلاندین،ترومباکسان ،لکوترین ھا)

فرایند التھاب و تب در اثر عملکرد مشتقات ترکیبات اسید آراشیدونیک ( یک ماده آل ی ٢٠ کربنه
حاوی ۴ پیوند دوتایی ) میباشد .اسیدآراشیدونیک فراوانترین و احتمالا مھمترین پیش ساز
ایکوزانوئیدھا (پروستاگلاندین،ترومباکسان ،لکوترین ھ ا) میباشد. ایکوزانوئیدھا محصولات اکسیژ
ناسیون اسیدھای چرب اشباع شده با زنجیر طویل ھستند، که از مسیرھای زیر سنتز می
شوند:
١)مسیر پروستاگلاندین اندو پراکسیداز سنتتاز (سیکلواکسیژ ناز ): سیکلو اکسیژناز
را به پرستاگلاندین اندوپرکسید تبدیل می کند. این مسیر (Arachidonic acid) اسیدآراشیدونیک
دارای دو ایزوزیم سنتاز میباشد که این سنتازھا دارای اھمیت اند زیرا د راین مرحله است که
داروھای ضدالتھاب غیر استروئیدی و تب بر اثرات درمانی خود را اعمال می کنند.
٢)مسیر لیپو اکسیژ ناز : متابولیسم اسید آراشیدونیک توسط لیپو اکسیژنازھا منجر به
مشتقات ھیدرواکسی و لکوترین ھا می گرد د.بیشترین بررسی روی لکوترین مسیر ۵- لیپو
اکسیژ ناز صورت گرفته که در سلولھای التھابی (پلی مروفونوکلئرھا، بازوفیل ھا ، ماست سل ھا
،ائوزینوفیل ھا وماکروفاژھا) تولید می شود.

اثرات ایکوزونوئیدھا روی بدن:

پرستاگلاندین کارکردھای متفاوتی در بدن دارند،از جمله ایجاد التھاب،درد و تب ،حمایت ازعملکرد پلاکت ھای خونی وغیره..
در دستگاه عصبی مرکزی پروستاگلاندین ( ۱PGE و ۲ PGE) دمای بدن را بخصوص وقتی در داخل بطن ھای مغزی بکارروند
افزایش می دھند.
عوامل تب زا ، ۱- IL آزاد می کنند که باعث افزایش سنتز و آزادن شدن پروستاگلاندین ( PGE2) می شود.در دستگاه سیستم
ایمنی تجمع پلاکتی بطور قابل توجھی تحت تاثیر ایکوزونوئید ھا واقع میشود. نوتروفیل ھا و لنفوسیت ھا یا پرستاگلاندین کمی
سنتز می کنند یا اصلا پروستاگلاندین نمی سازند، در حالیکه مونوسیت ھا ظرفیت ھای زیادی در زمینه سنتزپروستاگلاندین(PG)
و ترومباکسان(TXA) از طریق مسیر سیکلو اکسیژناز دائمی و قابل تحریک دارند.
ماکروفاژھای مونوسیت تنھا سلول ھای اصلی دستگاه ایمنی ھستند که می توانند تمام ایکوزونوئیدھا را سنتز کنند. لنفوسیت ھای T و B استثناھای جالب توجھی در مورد این قاعده عمومی ھستند که ھمه سلولھای ھسته دار ایکوزانوئید تولید می کنند.
تداخل بین لنفوسیت وماکروفاژھای منوسیت ممکن است باعث شود لنفوسیت ھا از غشای خود اسید آراشیدونیک
آزاد نمایند. این اسید بعدا توسط ماکروفاژھا ی مونوسیت جھت سنتز ایکوزونوئید مصرف میگردد. ایکوزونوئید ھا اثرات دستگاه
ایمنی را ھمانگونه که از طریق پاسخ ایمنی سلولی مشخص می شود تنظیم می کنند.

مکانیسم ممانعت از سنتز ایکوزانویید ھا :

داروھای آسپرین ، ناپروکسن ،استامینوفن و ایبوبروفن تشکیل TXA و PG را ازطریق ممانعت فعالیت سیکلو اکسیژ ناز بلوکه می
کنند برای مثال آسپرین بازدارنده طولانی اثر سیکلواکسیژناز پلاکتی و بیو سنتز TXA است. زیرا به طور غیر قا بل برگشت
آنزیم را استیله می کند . وقتی سیکلو اکسیژ ناز پلاکتی استیله شد نمی تواند از طریق بیو سنتز پروتیین مجددا تولید شود زیرا
پلاکتھا دارای ھسته نیستند. این داروھا با مھارآنزیمھای سیکلواکسیژناز ز- ١وسیکلواکسیژنا ز- ٢ سنتز پروستاگلاندینھا
(Prostaglandins) و ترومباکسا ن (Thromboxane) از آراشیدونیک اسید را متوقف می سازد.

متابولیسم چربیها در بدن:

چربیها یبدن دارای دو منشا : یکی خارجی و دیگری داخلی هستند

منشا خارجی چربیها :

منشا خارجی چربیها مواد غذایی هستند. روزانه به طور متوسط ۱۰۰ گرم چربی از این راه وارد بدن میشود. تقریبا تمام چربیها ی مواد غذایی به صورت چربی خنثی ( تری گلیسرید) میباشند. تری گلیسریدها ی حیوانی حاوی اسیدهای چرب اشباع شده و تری گلیسریدها یگیاهی به ویژه از اسیدهای چرب غیر اشباعی مانند اسیداولئیک ، اسید لینولنیک ، و اسید لینولئیک غنی هستند.

چربیهای مواد غذایی در روده ها به کمک املاح صفراوی و آنزیم های لیپاز شیره های لوزالمعده و روده هیدرولیز شده و به صورت اسیدهای چرب و چربیهای ساده تر مانند منو و دی گلیسرید در می آیند.آنزیم ها ی لیپاز عمل هیدرولیز گلیسریدها را به طور کامل انجام نمیدهند.زیرا که تنها ۴۰ درصد تری گلیسریدها به طور کامل به اسید چرب و گلیسرول مبدل میشوند در حالی که ۵۰ درصد تری گلیسریدها فقط با از دست دادن یک یا دو اسید چرب به منو و دی گلیسرید مبدل میشوند و ۱۰ درصد باقی مانده بدون تغییر شکل جذب میشوند.

بنا بر فرضیه Frazer چربیها به دو طریق توسط روده جذب میشوند:

۱- جذب تری گلیسرید و چربی های ساده تر و اسیدهای چرب با زنجیر کربنی طویل( بیشتر از ۱۰ کربن ) که به صورت ذرات ریز کروی شکل از طریق مجاری لنفاوی وارد جریان خون میشوند .

۲- جذب اسیدها ی چرب با زنجیر کربنی کوتاه که مقدار آنها ناچیزنسبتا است .

این اسیدهای چرب از دیواره روده ها عبور کرده و مستقیما از راه ورید باب به کبد میرسند.در داخل سلولهای روده اسیدهای چرب میتوانند دوباره با گلیسرول یا منو و دی گلیسرید ترکیب شده و تری گلیسریدها را بسازند. همچنین فسفولیپیدها و استرهای کلسترول مجددا در سلولهای روده تشکیل میشود.تری گلیسریدها در داخل مجاری لنفاوی با مقدار اندکی پروتئین ،گلیسرول و فسفولیپید تشکیل مسیل هایی را میدهند که آنها را شیلومیکرون می نامند.

شیلو میکرون: ذرات کروی شکل ریزی هستند به قطر ۳۰۰ تا ۷۰۰ میلی مول.که یک لایه هیدروفیل فسفولیپیدی و پروتئینی پوشش خارجی آنها را تشکیل می دهد در حالی که چربیها خنثی در داخل این پوشش هیدروفیل قرار گرفته اند.

از آنجایی که شیلو میکرونها حاوی مقدار نسبتا زیادی چربی و مقدار کمی پروتئین هستند بنابر این دارای ساختمان ناپایداری میباشند. شیلو میکرون ها و اسیدهای چرب از طریق مجاری لنفاوی وارد جریان خون میشوند.کدورت و شیری رنگ بودن پلاسما پس از خوردن غذاهای چرب به علت وجود این شیلومیکرون هاست. اسیدهای چرب نیز به صورت ترکیب با آلبومین توسط پلاسما انتقال می یابند.

در پلاسما شیلومیکرون ها توسط آنزیمی به نام لیپو پروتئین لیپاز هیدرولیز شده و به تری گلیسرید ها ،گلیسرول ،اسید های چرب آزاد( FFA ) و مقدار کمی چربیهای دیگر مبدل میگردد. این ترکیبات توسط سلولهای بافتها بویژه بافت چربی و کبد جذب شده و بدین ترتیب پلاسما صاف میشود.

لیپو پروتئین لیپاز: که به عامل شفاف کننده معروف است آنزیمی است که احتمالا در دیواره موئین رگها وجود دارد و معمولا در جریان خون دیده نمیشود مگر پس از تزریق هپارین . و به همین دلیل است که تزریق هپارین د رمدت ۲ الی۳ دقیقه موجب از بین رفتن کدورت پلاسما میشود در حالی که اگر هپارین را در لوله آزمایش بر روی پلاسما اضافه کنیم پلاسما کدر و شیری رنگ باقی میماند.در برخی موارد نادر ، فقدان مادرزادی لیپوپروتئین لیپاز موجب بروز بیماری معروف به پایداری شیلومیکرون ها(Familial Hyperchylomicronemia ) میشود که دراین صورت شیلومیکرونها درحالت ناشتا نیز در جریان خون وجود دارند.

انتقال و ذخیره سازی چربی ها:

چربیهای موجود در غذاها و نیز چربیهائی که توسط کبد و بافت چربی (آدیپوز) ساخته میشوند باید برای مصرف و یا ذخیره شدن به کمک جریان خون به بافتها و اندامهای مختلف انتقال یابند، لیکن از آنجایی که چربیها در آب نامحلولند انتقال آنها به حالت آزاد توسط پلاسمای خون میسر نیست. از همین رو لیپیدهای غیرقطبی مانند تری اسیل گلیسرول ها و استرهای کلسترول با لیپیدهای آمفی پاتیک ( فسفولیپیدها و کلسترول) با پروتئین ها همراه گردیده و مجموعه های لیپوپروتئینی را تشکیل میدهند که با آب امتزاج پذیر بوده و توسط پلاسما قابل انتقال هستند.

اهمیت لیپو پروتئین ها د ر پزشکی:

در جانداران همه چیز خوار مانند انسان ، کالری های اضافی که در مرحله غذا خوردن به بدن میرسد به صورت کربوهیدرات و چربی ذخیره شده و سپس در مدت زمانی که غذایی خورده نمیشود ، بدن کالری مورد نیاز خود را از این گونه ذخایر تأمین میکند.لیپو پروتئین ها نقش انتقال چربیهای جذب شده در روده ها( شیلومیکرون ها) و چربیهای ساخته شده در کبد (VLDL ) به بافتهای مختلف برای اکسیداسیون و همچنینن به بافت چربی برای ذخیره شدن را به عهده دارند. در حالی که ذخیره چربی در بافت چربی به صورت اسیدهای چرب آزاد گردیده و به صورت پیوند با آلبومین سرم توسط خون انتقال می یابد.
نارسایی در متابولیسم لیپیدها ممکن است در مراحل تولید و یا مصرف لیپوپروتئین رخ دهد که در این صورت افزایش و یا کاهش لیپوپروتئین ها در خون مشاهده خواهد شد. متداول ترین این گونه نارسائی ها بیماری قند است که به علت کمبود هورمون انسولین و کاهش مصرف گلوکز توسط سلول مقادیر بیشتری اسید چرب از بافت چربی آزاد شده و به مصرف میرسد.این امر کاهش مصرف شیلومیکرون ها و لیپوپروتئین های با چگالی بسیار کم (VLDL ) را در پی داشته و به افزایش میزان تری اسیل گلیسرول ها ( تری گلیسرید) در خون منجر میشود.
نارسائی های دیگری که از اختلال در سیستم انتقال لیپوپروتئین ها بروز میکند بیشتر ناشی از ناهنجاری های موروثی است که در مراحل سنتز قسمت پروتئینی لیپوپروتئین ها (آپو پروتئین) در برخی آنزیم های کلیدی و یا در گیرنده های لیپوپروتئین ها در سطح سلول (Receptors ) رخ میدهند. پاره ای از اینگونه اختلالات افزایش کلسترول خون و بروز زودرس بیماری تصلیب شرائین( Atherosclerosis) را نیز در پی دارد. افزایش و تراکم غیر عادی چربیها در بافتهای بدن موجب بوز بیماری چاقی (Obesity ) میگردد که یکی از انواع آن را میتوان ناشی از کافی نبودن عمل حرارت زائی از منشا مواد غذایی توسط بافت چربی قهوه ای دانست.

لیپوپروتئین ها:

در پلاسمای خون علاوه بر اسیدهای چرب آزاد ، چهار گروه اصلی لیپوپروتئین شناسایی شده که دارای اثرات و ویژگی های فیزیولوژی بوده و از نظر تشخیص حالات مرضی حائز اهمیت هستند. این چهار گروه عبارتند از:

۱-شیلومیکرون ها: که سبک ترین لیپوپروتئین ها بوده و منشأ آنها چربیها و بویژه تری اسیل گلیسرول هائی هستند که در روده جذب شده اند. شیلو میکرون ها حاوی مقادیر بسیاراندکی پروتئین میباشند.

۲- لیپوپروتئین های با چگالی کم (Very Low Density Lipoprotein ) (VLDL): که در کبد ساخته میشود و عمل آنها انتقال تری اسیل گلیسرول تولید شده توسط کبد به سایر اعضای بدن میباشد.

۳-لیپوپروتئین هایی با چگالی کم(Low Density Lipoprotein) (LDL) : که محصول آخرین مراحل متابولیسم لیپوپروتئین ها ی گروه دوم (VLDL ) میباشند.

۴- لیپوپروتئین های با چگالی زیاد (High Density Lipoprotein ) (HDL) :که در واکنشهای متابولیسمی شیلومیکرون ها، لیپوپروتئین های با چگالی کم(LDL) و نیز در متابولیسم کلسترول نقش دارند.

+ نوشته شده در  Sun 27 Nov 2011ساعت 11:43 PM  توسط   | 

Metabolism

متابولیسم

تمام واکنش ها و تبدیلات شیمیایی،بیوشیمیایی و بیولوژیکی در درون سلول یا ارگانیسم اتفاق می افتد.

این تبدیلات در قالب یکسری واکنش های کاتالیز شده توسط آنزیم ها انجام می شود.

چندین واکنش توالی و مرتبط مسیر متابولیکی (Metabolic pathway )و از اجتماع و ارتباط راههای متابولیکی با همدیگر متابولیسم کلی سلول رقم می خورد.

+ نوشته شده در  Sun 27 Nov 2011ساعت 4:0 PM  توسط   | 

the urea cycle

http://up.iranblog.com/images/2phon7y8bzi3euog3yyq.pdf
+ نوشته شده در  Sat 26 Nov 2011ساعت 12:43 PM  توسط   | 

Locants and modifiers

In chemical names, any locants and other hyphenated
modifiers such as cis-, trans-, p-, and alphabetic Greek
characters are not used to determine primary alphabetical
order; hence the following entries all appear under the letter A:
N-acetylgalactosamine
p-aminobenzoic acid
c-aminobutyrate shunt
6-aminohexanoic acid
However, the unhyphenated letters ‘c’ in ‘cDNA’ and ‘d’ in
‘dCTP’, for example, are treated as integral parts of the word and
are used to determine alphabetical order

+ نوشته شده در  Sun 4 Sep 2011ساعت 3:56 PM  توسط   | 

Nonalphabetic characters

Numbers, hyphens, primes, and subscript/superscript text are
ignored for the purpose of indexing; an example is the
following sequence of entries

FSH-RH
F1 sphere
F′ strain
F-type pentose phosphate pathway
ftz

+ نوشته شده در  Sun 4 Sep 2011ساعت 3:52 PM  توسط   | 

دیکشنری تخصصی بیوشیمی

Alphabetical order

Alphabetical order is determined on a letter-by-letter basis, not
word by word; spaces are disregarded

acid
acid anhydride
acid–base balance
acid–base catalysis
acid dissociation constant
acid dye
acidemia

+ نوشته شده در  Sun 4 Sep 2011ساعت 3:50 PM  توسط   |